Під органоспецифичность розуміють наявність метаболічних шляхів, властивих тільки даному органу. Отже, органоспецифічні ферменти - це ферменти, що каталізують певні метаболічні шляхи, властиві певному органу.
Хоча органи і мають різні вирази того чи іншого шляху, вони мають важливе значення для діагностики багатьох захворювань шляхом визначення їх активності. Так, для печінки характерна вища АСТ, АЛТ, сорбітдегідрогенази, ГДГ. Причому активність АЛТ вище, ніж АСТ, так як АСТ краще захована у внутрішніх печінкових структурах.
Нирки - лужна фосфатаза.
Простата - кисла фосфатаза.
Міокард - ЛДГ1. ЛДГ2. НН і НВ ізоферменти.
При порушенні цілісності тканин цих органів, ферменти виділяються в сироватку крові, де їх активність різко зростає. Залежно від того, активність якого ферменту зросла, можна судити не тільки про локалізацію патологічного процесу, а й про ступінь його тяжкості. Але для більш конкретної та точної діагностики захворювання (для визначення інтенсивності та глибини пошкодження тканини) потрібні маркёрние ферменти, що належать певній конкретній органелле.
Після встановлення хімічної природи ферменту були підтверджені уявлення Міхаеліса і Ментен про те, що при ензиматичну каталізі фермент з'єднується з субстратом, утворюючи нестійкий проміжний фермент-субстратної комплекс, який в кінці реакції розпадається із звільненням ферменту і продукту реакції.
Даніель Косіленд педложіл теорію «індукованого» відповідності, тобто субстрат нав'язує активного центру свою форму, а активний центр в свою чергу підганяє форму субстрта під свою власну.
У 1913 році був висунутий математичний варіант ферментативного каталізу, згідно з яким цей процес багатостадійний.
Таким чином, фермент взаємодіє з субстратом згідно з цими трьома теоріями:
1-й етап: відбувається орієнтація субстрату щодо субстратного центру ферменту і його поступове «причалювання» до «якірної» майданчику.
2-й етап: жорстка фіксація на «якірної» майданчику і підгонка структур активного центру до структур субстрату.
3-й етап: безпосередній каталіз.
0) S + E ===== ES ===== E + P
подстадии 1) E + S ===== ES
2) ES ===== ES * (нова модифікація субстрату)
Ця теорія проміжних сполук, згідно з якою після освіти ЕS-комплексу продовжує насичуватися субстратом до тих пір, поки субстрат чи не перетвориться в продукт, після чого відбувається відщеплення Е від утворився з S продукту (Р).
У реакціях анаболізму А + В ----- АВ фермент іожет з'єднуватися як з одним, так і з іншим субстратом, або з обома субстратами:
У реакціях катаболізму: АВ -------- А + В
2) АВЕ ------- А + ВЕ АВ + Е ------ А + В + Е
В освіті фермент -субстратного комплексу беруть участь водневі зв'язки, електростатичні і гідрофобні взаємодії, а також в ряді випадків ковалентні і координаційні зв'язки.
Слід зазначити, що для каталітичної активності ферменту істотне значення має просторова структура активного центру, в якій жорсткі ділянки а -спіралей чергуються гнучкими, еластичними лінійними загонами, які забезпечують динамічність, пластичність, здатність змінюватися під дією субстрату, що і лежить в основі теорії «індукованого »відповідності. Причому для каталітичного процесу істотне значення має не тільки просторова компліментарність між ферментом і субстратом, але і наявність електростатичного відповідності, обумовленого справному протилежно заряджених груп субстрату і активного центру ферменту. З термодинамічної точки зору ферменти прискорюють хімічні реакції за рахунок енергії активації.
Енергія активації - енергія, необхідна для перекладу всіх молекул благаючи речовини в активний стан при даній температурі, тобто енергія, яка необхідна молекулі, щоб подолати енергетичний бар'єр. Фермент знижує енергію активації шляхом збільшення числа активованих молекул, які стають реакційноздатними на більш низькому енергетичному рівні, тобто знижується і енергетичний бар'єр.
Крива, що характеризує хід неферментативних