Мета роботи: ознайомлення з основними ферментами, використовуваними при клінічної діагностики іоценка їх інформативності.
Предметом дослідження є основні ферменти клінічної діагностики.
Досягнення ензимології знаходять все більше застосування в медицині, зокрема в профілактиці, діагностиці та лікуванні хвороб. Успішно розвивається новий напрямок ензимології-медична ензимологія, яка має свої цілі і завдання, специфічні методологічні підходи і методи дослідження.
Медична ензимологія розвивається за трьома основними напрямками, хоча можливості застосування наукових досягнень ензимології в медицині теоретично безмежні, зокрема в області ензімопатологіі, ензимодіагностики і ензимотерапії.
Ензимодіагностика, безумовно, є важливою і актуальною для сучасної медицини та науки, так як біохімічні дослідження, білкового спектру, активності ферментів в крові та інших біологічних рідин, які здійснюються в цій галузі, сприяють виявленню причин, що призводять до різних поталогіям, і допомагають запобігти або послабити їх несприятливу дію на організм.
Область досліджень ензімопатологіі є теоретичною, фундаментальною частиною патології. Вона покликана вивчати молекулярні основи розвитку патологічного процесу, засновані на даних порушення механізмів регуляції активності або синтезу індивідуального ферменту або групи ферментів. Маючи високу каталітичної активністю і вираженою Органотропність, ферменти можуть бути використані в якості найтонших і виборчих інструментів для спрямованого впливу на патологічний процес. Як відомо, з більш ніж 5000 спадкових хвороб людини молекулярний механізм розвитку з'ясований тільки у 2-3 десятків. Вважають, що розвиток хвороби найчастіше пов'язано зі спадковою недостатністю або повною відсутністю синтезу одного-єдиного ферменту в організмі хворого. Іноді хвороби називають також ензимопатіях. Так, галактоземія-спадкове захворювання, при якому спостерігається ненормально висока концентрація галактози в крові. Хвороба розвивається в результаті спадкового дефекту синтезу ферменту гексозо-1-фосфат-уріділтрансферази, що каталізує перетворення галактози в легкометаболізіруемую глюкозу. Причиною іншого спадкового захворювання - фенілкетонурії, що супроводжується розладом психічної діяльності, є втрата клітинами печінки здатності синтезувати фермент, що каталізує перетворення фенілаланіну в тирозин.
Ензімопатологія успішно вирішує і проблеми патогенезу соматичних хвороб; ведуться роботи по з'ясуванню молекулярних основ атеросклерозу, злоякісного росту, ревматоїдних артритів і ін. Неважко уявити величезну роль ферментних систем або навіть окремих ферментів, порушення регуляції активності та синтезу яких призводить до формування або розвитку патологічного процесу.
Ензимодіагностика полягає в постановці діагнозу захворювання (або синдрому) на основі визначення активності ферментів в біологічних рідинах людини. Ензимодіагностика-розвивається двома шляхами.
Один шлях-використання ферментів в якості виборчих реагентів для відкриття і кількісного визначення нормальних або аномальних хімічних речовин в сироватці крові, сечі, шлунковому соку та ін. (Наприклад, виявлення за допомогою ферментів глюкози, білка або інших речовин в сечі, в нормі не виявляються ).
3.Основні ферменти, які використовуються в клінічній діагностиці
3.1. Аспартатамінотрансфераза (ACT)
Амінотрансферази (трансамінази) - ферменти з групи трансфераз, що переносять групи атомів, що містять азот. До цієї групи ферментів відносяться такі важливі для клінічної лабораторної діагностики ферменти, як АСТ і АЛТ.
Аспартатамінотрансфераза (ACT; глутамат-оксалоанетат-тран-саміназа; GOT L-аспартат: 2-оксоглутаратамінотрансфераза, КФ 2-6.1.1) каталізує реакцію переамінування (трансамінування) між аспартатом і # 945; -кетоглутаратом:
# 945; -Кетоглутарат + L-аспартат ↔ L-глутамат + оксалоацетат.
У ссавців найбільш висока активність і концентрація ACT відзначена в печінці, нервовій тканині, скелетних м'язах і міокарді. Незначна активність ACT визначена і в крові здорових людей. У більшості тканин існує як мінімум два ізоферменту ACT: мітохондріальний ізофермент (масті), на всіх підтримують середовищах рухається до катода, і розчинний в цитоплазмі изофермент ACT (ЦАСТ), мігруючий до анода. ЦАСТ складається з двох ідентичних субодиниць; це димер з молекулярної масою 93 кДа. Масть - теж димер з молекулярної масою 91 кДа. Виділення ізоферментів виявило існування декількох ізоформ з подібною кінетикою, але вираженими імунологічними відмінностями. Ферменти ACT мають певна різниця кінетичних характеристик: оптимум дії мастей нижчий, ніж ЦАСТ.