Аспартатамінотрансфераза (ACT) каталізує реакцію переамінування (трансамінування) між аспартатом і # 945; -кетоглутаратом:
# 945; -Кетоглутарат + L-аспартат ↔ L-глутамат + оксалоацетат.
У ссавців найбільш висока активність і концентрація ACT відзначена в печінці, нервовій тканині, скелетних м'язах і міокарді. Незначна активність ACT визначена і в крові здорових людей. У більшості тканин існує як мінімум два ізоферменту ACT: мітохондріальний ізофермент (масті) і цитоплазматичний (ЦАСТ).
Аланінамінотрансфераза (АЛТ) каталізує реакцію переамінування між L-аланін і # 945; -кетоглутаратом:
L-аланін + # 945; -кетоглутарат ↔ піруват + L-глутамат.
Підвищення активності амінотрансфераз відзначено при ряді патологічних процесів, в які залучена печінку. Активність ACT і АЛТ підвищена при гострому панкреатиті, холециститі, паразитарних захворюваннях, псоріазі, опіках, застосуванні пропіонлактона як противірусного засобу, перевантаження організму залізом, гепатобіліарної патології.
Збільшення активності амінотрансфераз можна відзначити і у здорових людей при дієті, багатої білком або містить 25-30% сахарози, а також у донорів.
Збільшення активності АЛТ зазначено у пацієнтів при терапії деякими лікарськими засобами (антибіотики, індометацин, анаболічні стероїди, пероральні контрацептиви, тестостерон і інші андрогени, прогестерон, сульфаніламіди, піридоксин, барбітурати, препарати міді і заліза, гіполіпідемічні препарати.
# 945; -Амилаза - фермент, гідролізу внутрішні 1,4 # 945; -глікозидними зв'язку крохмалю, глікогену і інших полімерів глюкози. В організмі людини основні джерела # 945; амілази - підшлункова і слинні залози.
визначення активності # 945; -амілази в сироватці крові - найбільш поширений тест діагностики гострого панкреатиту. При гострому панкреатиті активність ферменту в сироватці крові зростає через 3-12 годин після больового нападу, досягає максимуму через 20-30 год і повертається до норми за сприятливого перебігу в межах чотирьох днів. активність # 945; -амілази (діастази) в сечі зростає через 6-10 годин після підйому активності в сироватці і повертається до норми найчастіше через три дні після підйому.
В останні роки в клінічній хімії належне місце зайняло визначення активності у-глутамілтрансферази (ГГТ).
ГГТ каталізує перенесення у-глутаміл на амінокислоту або пептид, на іншу молекулу субстрату або воду і займає важливе місце в метаболізмі амінокислот.
Біологічна роль ферменту пов'язана також з регулюванням рівня глутатіону в тканинах. Саме цим можна пояснити високий рівень глутатіону в плазмі крові і сечі пацієнтів з генетично детермінованим відсутністю синтезу ГГТ.
ГГТ міститься в основному в мембрані клітин, що володіють високою секреторною або адсорбційну здатність: епітеліальних клітинах, що вистилають жовчні шляхи, печінкових канальцях, проксимальних канальцях нефрона, панкреатичної екзокринної тканини і вивідних протоках, ворсинчастий клітинах тонкої кишки. У порядку зниження питомої активності ГГТ тканини розташовуються в наступній послідовності: нирки, печінка, підшлункова залоза, Щіткова облямівка клітин тонкої кишки. Активність ГГТ не розпізнається в скелетних м'язах і міокарді.
Найбільш часта причина підвищення активності ГГТ в сироватці крові - патологія печінки. Слабке токсичний вплив на печінку, що викликає жирову інфільтрацію, прийом алкоголю і лікарських препаратів супроводжуються помірним збільшенням активності ГГТ. Більш виражене підвищення активності ферменту пов'язано з внепеченочной і внутрішньопечінкової обструкцією, вторинним залученням печінки в онкологічні процеси організму шляхом метастазування. Найвища активність ГГТ в сироватці крові відзначена при закупорці жовчної протоки або злоякісних пухлинах, прямо або опосередковано вражаючих печінку.
При відсутності жовтяниці визначення ГГТ - чутливий тест для виявлення патології печінки; клінічна чутливість вище, ніж у таких ферментів, як ЛФ і 5-нуклеотидаза. При онкологічних захворюваннях нормальна активність ГГТ в сироватці крові свідчить про відсутність метастазів в печінці, тоді як висока активність ГГТ (в 12 разів і більше вище норми) служить індикатором ураження печінки метастазами. При гострому вірусному гепатиті багаторазове дослідження активності ГГТ дозволяє стежити за перебігом хвороби: постійно збільшена активність ГГТ вказує на розвиток хронічної форми захворювання.
Креатинкіназа (КК) - каталізує оборотний перенесення фосфатного залишку між АТФ і креатин з утворенням АДФ і креатинфосфату. Загальноприйнято скорочена назва ферменту - креатинкиназа (КК). КК - цитозольний і мітохондріальний фермент, який функціонує в клітинах багатьох тканин. Продукт реакції фосфокреатин - макроергічних з'єднання, що забезпечує енергією скорочення м'язи, її розслаблення і транспорт метаболітів в миоцит. В даний час активність КК - провідний тест в діагностиці інфаркту міокарда.
Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) - цінксодержашій фермент, каталізує оборотну реакцію відновлення піровиноградної кислоти в молочну кислоту за участю НАД-Н2.
У цитоплазмі клітин і сироватці крові ЛДГ має 5 ізоферментів, що позначаються відповідно до їх рухливістю до анода в електричному полі. Активність ЛДГ в сироватці крові підвищується при багатьох патологічних станах, тому для диференціальної діагностики захворювань більш доцільно дослідити зміни спектра ізоферментів ЛДГ.
Лужна фосфатаза (ЛФ) - фосфогідролаза моноефіри орто-фосфорної кислоти - гидролизует різні синтетичні субстрати при оптимумі рН, що дорівнює 10,0. ЛФ - метало-фермент, до складу активного центру ферменту входить атом цинку. Її збільшення характерно для холестазу.
Важливою і багатообіцяючою областю ензимотерапії є застосування інгібіторів ферментів. Так, природні інгібітори протеїназ (# 945; 1-трипсин, # 945; 1-хімотрипсин, # 945; -макроглобуліну) знайшли застосування в терапії гострих панкреатитів, артритів, алергічних захворювань, при яких відзначається активація протеолізу та фібринолізу, що супроводжується утворенням вазоактивних кінінів.