Білки - це полімери, що складаються з 20 амінокислот. Звідси зрозуміло, що існує величезне різноманіття білків.
Амінокислоти пов'язані в білку пептидними зв'язками. Послідовність амінокислот в ланцюзі називається первинною структурою. Ця послідовність закодована послідовністю нуклеотидів в ДНК.
Поліпептидний ланцюг за рахунок водневих зв'язків може утворювати вторинну структуру (# 945; -спіраль і # 946; -складки).
Просторова структура поліпептидного ланцюга називається третинної структурою. Вона сформована водневими, електростатичними, гідрофобними зв'язками і дисульфідними містками між молекулами цистеїну. Третинна структура формує глобулу або фибриллу. Несколькопліпептідоних ланцюгів за рахунок тих же зв'язків формують четвертинних структуру.
Білки мають деякі унікальні властивості такими як:
1. Рухливість білків - можливість переходити з однієї просторової структури до іншої (міняти конформацию) і здійснювати роботу
2. Різноманітність білків.
3. Здатність «дізнаватися» молекули (Субстратна специфічність).
Існує два або кілька станів білка з низькою енергією. Переходячи з одного стану в інший, білок здійснює роботу. Так відбуваються:
Транспорт речовин через мембрану.
Для ферментів характерні властивості каталізаторів і властивості білків.
Вихідні речовини в біохімії називаються субстратами.
Ферменти за структурою поділяються на протеїни і протеїди. Протеїни складаються тільки з білкового компонента (апофермента). Протеїди крім білкового компонента містять небілкової частина (кофермент). Як коферментів зазвичай виступають:
1. Вітаміни та їх похідні.
3. Похідні гема.
4. Неорганічні іони, що входять до складу активного центру.
Якщо кофермент пов'язаний з апоферментом ковалентним зв'язком, то він називається простетичної групою. Прикладом простетичної групи може бути ФАД в складі флавинових дегидрогеназ.