У молекулі білка розрізняють міцні, ковалентні зв'язки: пептидні, дисульфідні і неміцні, Нековалентні зв'язку: водневі, іонні, вандерваальсова, гідрофобні.
Пептидні зв'язку (СО-NН-) є основним видом зв'язків в білках. Вперше вони були вивчені А.Я. Данилевським (1888 р.) Пептидні зв'язки утворюються при взаємодії # 945; - карбоксильної групи однієї амінокислоти і # 945; - аминогруппой іншої амінокислоти. Пептидний зв'язок є зв'язаною зв'язком, електронна щільність в ній зміщена від азоту до кисню, в силу чого вона займає проміжне положення між одинарної і подвійний зв'язком. Довжина пептидного зв'язку становить 0,132 нм. Обертання атомів навколо пептидного зв'язку утруднено, атоми О і Н в ній знаходяться в транс-положенні. Всі атоми пептидного зв'язку розташовуються в одній площині. Атоми О і Н пептидного зв'язку можуть додатково утворювати водневі зв'язки з іншого пептидного зв'язком. Пептидні зв'язку визначають порядок чергування амінокислот у поліпептидного ланцюга білка, тобто формують первинну структуру білка. Пептидні зв'язку - міцні зв'язки (енергія розриву становить близько 95 ккал / моль). Розщеплення пептидних зв'язків здійснюється при кип'ятінні білка в присутності кислот, лугів або під дією ферментів пептидаз.
Дисульфідні зв'язки (-S- S-) утворені двома молекулами цистеїну в складі білкової молекули. Можливі внутріцепочечние дисульфідні «містки» в межах однієї поліпептидного ланцюга і межцепочечних зв'язку між окремими поліпептидними ланцюгами. Наприклад, в молекулі гормону інсуліну присутні обидва варіанти дисульфідних зв'язків. Дисульфідні зв'язки впливають на просторову укладання білкової молекули, тобто на третинну структуру білків. Дисульфідні зв'язки розриваються при дії деяких восстановителей і при денатурації білка.
Водневі связівознікают між атомом водню і електронегативний атомом (частіше киснем). Водневі зв'язки приблизно в 10 разів слабкіше пептидних зв'язків. Найбільш часто вони виникають між атомом Н і атомом Про різних пептидних зв'язків: або близько розташованих в молекулі білка, або знаходяться в різних поліпептидних ланцюгах. Велика кількість водневих зв'язків фіксує в білках в основному вторинну структуру (# 945; - спіраль і # 946; - складчасту структуру) а також бере участь в утворенні третинної і четвертинної структур білка. Неміцні водневі зв'язку легко розриваються при денатурації білка.
Іонні зв'язку утворюються між протилежно зарядженими амінокислотами в складі білкової молекули (позитивно зарядженими на лізин, аргінін, гистидином і негативно зарядженими глютамат і аспартатом). Іонні зв'язку впливають на просторову укладання білків, тобто формують третинну і четвертинних структури білків. Іонні зв'язку порушуються при зміні рН середовища, при денатурації.
Вандерваальсова взаємодії - різновид зв'язків, що виникають при короткочасної поляризації атомів.
Гідрофобні зв'язки виникають між неполярними (гідрофобними) радикалами амінокислот в полярному розчиннику (вода). Гідрофобні радикали занурюються всередину білкової молекули, змінюючи просторове розташування поліпептидного ланцюга. Гідрофобні взаємодії мають ентропійних природу, надають стійкість молекулі білка, беручи участь у формуванні його третинної, а також четвертичной структури.