Молекули білків побудовані із залишків сотень і тисяч амінокислот. з'єднаних пептидним зв'язком:
Такий зв'язок утворюється після виділення молекули води за рахунок аміногрупи однієї амінокислоти і карбоксильної групи іншої амінокислоти. Продукт з'єднання амінокислот називають пептидом. Залежно від кількості залишків амінокислот, що утворюють пептиди, розрізняють дипептиди, трипептиди і т.д. Продукти з'єднання багатьох амінокислот називають поліпептидами. Білок можна розглядати як високомолекулярний поліпептид.
Багато поліпептиди зустрічаються у вільному вигляді в тканинах тварин і рослин. Так, простий поліпептид глютатион є сильним відновником і легко піддається окисленню. Глютатіон надає також великий вплив на активність багатьох ферментів, особливо тих, дія яких пов'язана з перетворенням білків. Деякі антибіотики, що утворюються мікроорганізмами, наприклад, граміцидин, є поліпептидами. Вони застосовуються в медицині для боротьби з патогенними мікроорганізмами.
Окремі білки розрізняються за амінокислотним складом, тобто за кількістю утворюються з них при гідролізі амінокислот. Амінокислотна послідовність є специфічною для певного білка. В даний час відомий амінокислотний склад багатьох білків, однак послідовність розташування амінокислот встановлена тільки для невеликої кількості білків.
Всі білки за формою молекул ділять на дві основні групи: фібрилярні і глобулярні. Молекули фібрилярних білків (таких як міозин, колаген, кератин) представляють собою ниткоподібно витягнуті поліпептидні ланцюги; ці білки беруть участь в побудові опорних тканин, особливо важливо їх участь в побудові м'язової тканини (лат. фібрила - волокно). Молекули глобулярних (лат. Глобулюс - куля) білків можуть мати форму від кулястої (сильно скручена спіраль) до веретенообразновитянутой і навіть палочковидной. До глобулярним належить переважна кількість білків тварин, рослин і мікроорганізмів (таких як альбуміни, глобуліни, міоген). Глобулярні білки мають найбільш високу молекулярну масу, і щоб укластися в обмежений, займане молекулами-лій простір, поліпептидний ланцюг згортається в різно-образні за формою білкові клубки, структура яких під-тримувати водневими, дисульфідними, амідними і складноефірний зв'язку. При нагріванні білкових розчинів або під дією спирту, кислот, лугів і деяких реагентів глобулярні білки можуть перетворюватися в фібрилярні, втрачаючи при цьому свої нативні властивості. Певна міцність структури забезпе-чивается тим, що зв'язків в білкової молекулі так само багато, як і амінокислотних залишків. Великий розмір, складність ладі-ня молекул білка обумовлюють малу стійкість її, при розщепленні виходять поліпептиди і амінокислоти (всі продукти розщеплювання білків розчиняються у воді).
Для кожного білка характерна структура. в якій він стабільний і проявляє властиву йому біологічну активність. Розрізняють первинну, вторинну, третинну і четвертинних структуру білків. Складом і послідовністю амінокислот в молекулі обумовлена первинна структура білка. Елементи привчає-ної структури білкової молекули зазвичай мають не лінійну ланцюжок, а форму зігнутої спіралі, так називає-мій # 945; -Спіралі. У конфігурації # 945; -Спіралі знаходиться більш як Ловін амінокислот природних нативних білків. Знаючи первинну структуру білка, можна написати повну його формулу.
Скрученность поліпептидного ланцюжка в молекулі білка визначає його вторинну структуру. Довгі ланцюги білків зігнуті у вигляді спіралі або утворюють складки. Найчастіше поширена # 945; -спіраль, в якій пептидная ланцюг закручена за годинниковою стрілкою. Такий спосіб згортання поліпептидного ланцюга характеризує вторинну структуру білка.
Якщо білкові молекули вигинаються на зразок джгута і укладаються в клубок, утворюючи глобулу, то таку структуру білка називають третинної (конформація). При зміні конформації змінюються і властивості білка.
Багато білки утворюють комплекси з декількох молекул, що функціонують як єдине ціле. Такі комплекси називають четвертинної структурою білка (міоглобін).
Білки багатьох харчових продуктів (м'яса, молока, плодів, овочів, зерна, яєць та ін.) Надзвичайно складні за будовою, і вплив на ці продукти високої температури, спирту, деяких солей може призводити до порушення конфігурації білків, а, отже, до зміни їх структури і властивостей.
Білки, що складаються із залишків # 945; -амінокислот, містять певну кількість амінних і карбоксильних груп, тому подібно амінокислотам також є амфотерними електролітами. Вони можуть диссоциировать і як кислоти, і як підстави. У лужному середовищі білок буде диссоциировать як кислота, а в кислому як луг, тому в лужному розчині молекули білка будуть заряджені негативно, а в кислому - позитивно. Якщо через лужний розчин білка пропускати електричний струм, то молекули білка будуть рухатися до анода, а в кислому розчині - до катода. У ізоелектричної точці, тобто в тому середовищі, в якій буде рівність позитивних і негативних зарядів, і коли електричний заряд дорівнює нулю, білкові молекули залишаються нерухомими і не пересуваються ні до анода, ні до катода. Ізоелектрична точка різна для різних білків. Так, ізоелектричної точка білка пшеничного зерна гліадин дорівнює рН 7,1, білка кукурудзяного зерна зеина - рН 6,2, білка насіння конопель едестіна - рН 5,5, яєчного альбуміну - рН 4,8. У ізоелектричної точці розчини білка найменш стійкі і легко осідають.
Дуже важливою властивістю білків є їх розчинність. Багато білки розчиняються у воді, інші - тільки в сольових розчинах або в спирті певної концентрації, а деякі не розчиняються зовсім. Ступінь розчинності білків у воді визначається видом і числом амінокислот, їх розташуванням, величиною рН і кон-центрацией солей розчинів. При рівній кількості позитивних (NН) і негативних (СООН) груп розчинність білка найменша, і він легко випадає з розчину в осад. Більшість білків має кислу реакцію, що сприяє при фізіологічних умовах зв'язування значи-ного кількості води. Свя-зиваніе білком води здійснюва-ляется також його пептидними зв'язками. Розчинність білків залежить від температури: одні білки краще розчиняються при високій, інші - із низькою температурою.
З розчинність білків у певної міри пов'язана їх засвоюваність організмом людини. Найлегше засвоюються розчинні білки і майже не засвоюються білки нерозчинні. Розчинні білки при нагріванні до + 70 .... + 80 0 з згортаються (денатурують).
При видаленні води з білків їх структура зазвичай нару-щує, однак сушка сублімації, коли вода виморажі-ється при низьких температурах під глибоким вакуумом, спо-собствует збереженню нативної (первісної) структури білків.
Білкові частки нерозчинних білків м'яса, риби, сиру і інших продуктів знаходяться в набряклому стані. Ці білкові частинки здатні за певних умов з'єднуватися у великі желеподібні білкові освіти (холодець, кисле молоко, сир), масова частка води в яких залежить від температури, кислотності і інших чинників.
Білки оптично діяльні, так як вони складаються з молекул амінокислот, які є оптично активними. Білки в розчинах обертають площину поляризації вліво, і тільки білок гемоглобін обертає площину поляризації вправо.
В основу класифікації білків покладені їх фізико-хімічні та хімічні властивості. Білки ділять на прості (протеїни) і складні (протеїди). До простих відносять білки, які при гідролізі дають тільки амінокислоти і аміак. до складних - білки, що складаються з простих білків і сполук небілкової групи, званої простетичної. (Табл. 25)
До простих білків відносять протаміни, гістони, альбуміни, глобуліни, проламіни, глютеліни, протеіноіди.
Протаміни відрізняються невеликим молекулярною вагою, що не перевищує 10000. Розчинні у воді, володіють лужною реакцією, так як в молекулі цих білків міститься до 80% залишків діаміномонокарбонових кислот. Протаміни знаходяться переважно в ікрі і молочках деяких порід риб.
Гістони за властивостями близькі до протаминам, розчинні у воді, а їх розчини мають лужної реакцією. При нагріванні денатуруються. Зустрічаються вони в тваринних продуктах. деякі з гістонів входять до складу гемоглобіну крові.
Альбуміни розчинні у воді. При кип'ятінні згортаються (Міоальбумін при 45 0 С, міоген при 60 0 С) і випадають в осад у вигляді густих пластівців денатурованого білка, деякі з них отримані в кристалічному вигляді. При дії на їх водні розчини сірчанокислого амонію висаліваются. Містять багато сірки - до 2,25%. Це хороші білки для харчування (особливо молодих організмів) завдяки входить в їх склад серосодержащей амінокислоті - цистину. Найважливішим представниками цих білків є альбумін яєчного білка (овальбумин), лактоальбумін (білок молока), сироватковий альбумін крові. лейкозін пшениці. легумелін гороху. Піна, що утворюється при варінні плодів і овочів, частково складається з згорнулися рослинних альбумінів. Освіта пінки на молоці, загустение вмісту яєць при варінні пояснюється денату-рацією альбумінів. Щоб попередити перехід альбумінів в холодну воду, продукти, що містять їх, при варінні кладуть в гарячу воду.
Глобуліни нерозчинні в чистій воді, але в 5 - 15% -них розчинах нейтральних солей розчиняються. добре висаліваются, при нагріванні згортаються. Рослинні глобуліни містять більше азоту, важче висаліваются і згортаються, ніж тварини. Втрати білкових речовин ма-са, посоленного до варіння, за рахунок розчинення глобулінів зна-ве більше, ніж звареного без солі.
Глобуліни широко поширені в харчових продуктах. У горосі міститься білок легумін, в сої - гліціпін, в насінні квасолі - фазеоліна, в картоплі - туберін, в крові - фібриноген, в молоці - лактоглобулин, в яйцях - яєчний глобулін; найважливіший білок м'язів - міозіноген.
Проламіни незначно розчиняються у воді, але добре розчиняються в 60 - 80% -ному етиловому спирті. тоді як інші білки в спиртових розчинах зазначеної концентрації денатурируют і випадають в осад. Проламіни зустрічаються тільки в насінні рослин. До них відносяться гліадин насіння пшениці та жита. гордеїн насіння ячменю. зеин насіння кукурудзи. авенін насіння вівса.
Глютеліни зустрічаються виключно в насінні злакових і зелених частинах рослин. Ці білки нерозчинні у воді, нейтральних солях і спирті. але розчинні тільки в слабких розчинах лугів. Типовим представниками таких білків є глютелін пшениці і жита, орізенін рису, глютеліни кукурудзи, ячменю, вівса.
Проламіни і глютеліни при замішуванні борошна з водою утворюють клейковину тіста, завдяки якій воно набуває еластичність.
Протеіноіди нерозчинні в воді, слабких кислотах і лугах. Зустрічаються вони тільки в тканинах тварин. До протеіноіди належать колаген - основний білок шкіри, кісток і хрящів, еластин - білок сухожиль і сполучної тканини, кератин - білок волосся, вовни, копит і рогів. Все протеіноіди розчиняються тільки при енергійної обробці кислотами і лугами. Колаген, довго нагрівається в воді при 56 - 100 ° С, переходить в розчинний клей, або глютин (желатин), який охолоджуючись, застигає і утворює холодець. На цій властивості желатину засновано приготування заливних блюд. Вважають, що освіта глютину є результатом розпаду складних мицелл колагену на більш прості.
Представники групи білка