Гідроліз білків відбувається під впливом ферментів або при кип'ятінні білків з розчинами кислот або лугів. [2]
Гідроліз білка проводиться за допомогою кислот (соляної, сірчаної, йодистоводородной), лугів (гідроокис натрію барію) або протеолітичних ферментів. Сірчана кислота була використана Браконно в 1820 р [46] для гідролізу желатину. Надалі стали користуватися соляною кислотою [15], застосування якої в даний час загальноприйнято. Після гідролізу надлишок соляної кислоти видаляють багаторазовим випаровуванням. [3]
Гідроліз білків кислотою зазвичай супроводжується руйнуванням (в результаті окислення) здебільшого триптофану, окисленням цистеїну в цистин і деяким розпадом серина і треоніну. Лужний гідроліз має ту перевагу перед кислотним, що триптофан в цих умовах більш стабільний. Однак при лужному гідролізі має місце інтенсивний розпад серина, треоніну, цистину, цистеїну і аргініну. Крім того, при лужному гідролізі спостерігається рацемізації природних амінокислот. Гідроліз білка як кислотою, так і лугом супроводжується дезамідірованіем глутаміну і аспарагина. [4]
Гідроліз білків дає суміш цих та інших амінокислот з аминогруппой при С-2. Зазвичай їх називають - амінокислотами. [5]
Гідроліз білків проводять нагріванням з розведеними кислотами або лугами при звичайному або підвищеному тиску. В результаті виходять суміші а-амінокислот. Деякі амінокислоти при цьому зазнають змін. [6]
Гідроліз білків. по суті справи, є не що інше, як гідроліз амідних зв'язків (фіг. [7]
Гідроліз білків. по суті, зводиться до гідролізу поліпептидних зв'язків. До цього ж зводиться і перетравлення білків. Під час травлення білкові молекули гідролізуються до амінокислот, які, будучи добре розчинні у водному середовищі, проникають в кров і надходять в усі тканини і клітини організму. [8]
Гідроліз білків і пептидів. Цей тип складається в розриві пептидного (кіслотоамідной) зв'язку з утворенням вільних аминной і карбоксильної груп. Його здійснює величезне число мікроорганізмів або виділених з них ферментів. Процес дуже складний і тісно пов'язаний зі специфікою застосовуваних биокатализаторов; одержувані продукти різнохарактерні і визначаються головним чином первинною структурою матеріалів, що розщеплюються білків або пептидів. [9]
Гідроліз білків можна провести ферментативно або використовуючи кислоти і луги. Треба відзначити, що в лужному середовищі інактивують-ся деякі вітаміни. При кислотному гідролізі білків руйнуються незамінна амінокислота - триптофан і деякі вітаміни групи В. [11]
Гідроліз білків не йде відразу до амінокислот. Виділено проміжні продукти гідролізу, більш складні, ніж амінокислоти, але простіше, ніж білки, відомі під назвою альбу-моз і пептонов. [12]
Гідроліз білків каталізує пепсином шлунка і трипсином підшлункової залози, ерепсін і іншими протеолити-ними ферментами. Продуктами цього гідролізу є різні пептони, пептиди і амінокислоти. [13]
Гідроліз білків кислотами в більш м'яких умовах, ніж це необхідно для повного гідролізу до амінокислот, широко використовується в білкової хімії як цінний метод фрагментації пептидних ланцюгів. Основне завдання при застосуванні цього методу полягає у виборі умов, що дозволяють отримати можливо менш складну суміш пептидів. На жаль, математичні підходи до вирішення питання занадто складні; як зазначив Сенджер, в ході кислотного гідролізу, за винятком моменту наближення його до кінця, немає такої фази, коли склад гідролізату не був би складним. [14]
Гідроліз білка зазвичай виробляють кислотами, лугами або відповідними ферментами. Сухий білок змішують приблизно з 10-кратним об'ємом 20 5-відсоткової кислоти і поміщають на 30 - 60 хв. Після цього суміш кип'ятять зі зворотним холодильником протягом 12 - 48 год. [15]
Сторінки: 1 2 3 4