БІЛКИ
Всі білки - полімери
Мономер молекули білка - амінокислота
Різноманітність амінокислот залежить від радикалів (R).
В натуральних білках зустрічається тільки 20 амінокислот.
Іноді їх називають "магічними". іноді "стандартними".
Одні і ті ж амінокислоти утворюють білки всіх живих істот на Землі (гомологія).
Ті з них, які не можуть бути синтезовані тваринами називаються "незамінними".
Наприклад, для дорослої людини незамінні 8 амінокислот (у дітей - 10).
NH2 аміногрупа NH3 аміак (отруйний) сечовина (продукт розпаду білка)
NH2 -CO-NH2
1) Первинна структура білка
Утворюється при з'єднанні амінокислот в нерозгалужений ланцюг.
При цьому аміногрупа однієї амінокислоти з'єднується
з карбоксильною групою іншої амінокислоти.
Пептидного називається ковалентний полярна хімічний зв'язок між
З одного амінокислоти і N інший амінокислоти.
Група атомів О = С --- N - H називається пептидного групою.
Поліпептид - білок.
2) Вторинна структура білка
Утворюється при згортанні первинної структури в спіраль.
Стабільність спіралі підтримується
численними водневими зв'язками (показані пунктиром)
між пептидними групами сусідніх витків.
3) Третинна структура білка
Утворюється при згортанні спіралі вторинної структури в глобулу
(Тіло округлої форми).
Може включати в себе неорганічні компоненти, наприклад атоми Fe. Cu.
Міоглобін, що транспортує кисень в м'язах
- приклад третинної структури білка.
Стабільність третинної структури білка підтримується вже згаданими
водневими зв'язками і так званими "дисульфідними містками"
Атоми сірки є в амінокислоті цистеїн.
4) Четвертичная структура білка
Утворюється при об'єднанні кількох теоретичних структур. Може включати в себе неорганічні компоненти, наприклад атоми Fe, Cu.
Гемоглобін, що транспортує кисень в крові
- приклад четвертичной структури білка.
4 третинні структури об'єднані в один білок.
Червоним кольором показаний гем
(Компонент молекули, що містить залізо)
Стабільність 4-й структури підтримується гідрофільно-гідрофобними взаємодіями між глобулами (і всім тим, що перераховано раніше)
Денатурація і ренатурації білків
Денатурація - зміна білком своєї структури
від більш високої до нижчої.
Ренатурації - зворотний процес.
Таким чином, ці процеси є оборотними (правда не завжди).
1-я структура ренатуріровать не може ніколи.
Фактори денатурації:
б) іонізуюче випромінювання
в) ультрафіолетове випромінювання
г) рентгенівське випромінювання
д) кислоти, луги
При денатурації (ренатурації) у білка
змінюються фізичні і хімічні властивості
(Розмір молекули, форма, колір, прозорість. Агрегатний стан, електропровідність, каталітична активність та ін.)
Приклад денатурації альбуміну (запасного білка яйця)
від високої температури.
скорочення м'язів, згортання крові, дії ферментів і ін.
Викликають імунну реакцію. Отрути тваринного походження (зміїний, бджолина)
Кристали різних білків. вирощені на космічній станції «Мир» і під час польотів шатлів НАСА. Високоочищені білки при низькій температурі утворюють кристали, які використовують для отримання моделі даного білка.
Ліричний відступ про ферментах і пияцтво:
Питання. чому японці, корейці, палеоазіатскіе народи і що відбулися
від них американські індіанці п'яніють від найменших доз алкоголю?
Запам'ятайте назву ферменту: алкогольдегидрогеназа. Він розщеплює алкоголь
у вас в крові і ви тверезіння!
А у згаданих народів цей фермент не утворюється.
Які білки (з перерахованих вище) є в цих об'єктах: