До високомолекулярних сполук (ВМС) відноситься великий клас речовин, основною ознакою яких є висока молекулярна маса і великий розмір молекул. Молекулярна маса їх перевищує 10 000 у.о. і нерідко досягає декількох мільйонів, а розмір часток в розчині становить 10~ 5 - 10 # 713; 8 м.
Властивості ВМС визначаються не тільки їхнім хімічним складом, а й розмірами і формою макромолекули.
Високомолекулярні сполуки бувають:
1.Пріродние - натуральний каучук, природні смоли. целюлоза, крохмаль, агар-агар, пектинові речовини, білки;
2.Іскусственние - природні ВМС, що зазнали хімічної обробки. У великих кількостях вони виходять у вигляді похідних целюлози - нитроцеллюлоза, ацетилцелюлози, віскоза. З них отримують штучну шкіру, нитролаки, бездимний порох, штучний шовк, негорючую кіноплівку;
3.Сінтетіческіе ВМС - вони синтезуються з низькомолекулярних сполук (мономерів) - різні типи штучних каучуків, синтетичних волокон, пластичних мас, плівок, лаків.
Таким чином, ВМС отримують 3 способами:
1.Виделеніе з організмів або продуктів їх життєдіяльності;
2.частічной переробкою природних ВМС;
3.Полное синтезом з вихідних низькомолекулярних сполук.
До складу макромолекули ВМС входять сотні і тисячі атомів. Атоми або їх угруповання можуть розташовуватися в макромолекулі:
1.В вигляді довгого ланцюга - лінійні ВМС
наприклад, целюлоза, крохмаль
а, в, с - мономери; ланцюжок целюлози містить від 100 до 700 окремих ланок - глюкозних залишків С6 Н10 О5. пов'язаних між собою головними валентними зв'язками.
2. довгі ланцюги з розгалуженням - розгалужені ВМС:
3.В вигляді тривимірної сітки, що складається з відрізків ланцюгового будови - зшиті ВМС:
наприклад, фенолоальдегідние смоли.
Механічні властивості ВМС представляють собою поєднання властивостей твердих тіл і рідин. Вони міцні; здатні до високоеластичних деформацій; витягуються в довгі тонкі нитки; набухають в низькомолекулярних рідинах. Розчини ВМС здатні утворювати системи, проміжні між твердим і рідким станами, так звані, холодці. ВМС здатні утворювати волокна, плівки; розчини ВМС відрізняються підвищеною в'язкістю.
За своїми властивостями розчини ВМС нагадують колоїдні системи. Саме тому аж до 60 років минулого століття, розчини ВМС розглядали як один з класів колоїдних систем. З огляду на їх високу агрегатівную стійкість, обумовлену активною взаємодією ВМС з розчинником, їх назвали ліофільними колоїдами, в разі водних розчинів - гідрофільними колоїдами. В даний час однозначно визнається, що розчини ВМС золями не є, тому що являють собою однофазні (гомогенні або однорідні) істинні розчини, в яких розчинена речовина розподілено в розчиннику не у вигляді твердих або рідких частинок, а у вигляді молекул або іонів. Розчини ВМС відрізняються від розчинів низькомолекулярних сполук, але через гігантських розмірів своїх молекул за деякими властивостями нагадують золі.
Процес розчинення ВМС відбувається спонтанно, тому ці розчини називаються істинними розчинами високомолекулярних сполук. Розчини ВМС представляють собою молекулярно-дисперсні системи - розчинена речовина в них знаходиться у вигляді гнучких макромолекул з цепочечную будовою. Розчини ВМС - гомогенні однофазні системи, здатні зберігати свою молекулярну концентрацію і агрегатівную стійкість невизначено довгий час.
Всі процеси в розчинах ВМС, пов'язані зі зміною температури, концентрації і тиску, відбуваються оборотно. Якщо, наприклад, процес коагуляції в розчинах ліофобних колоїдів - процес незворотний, то в розчинах ВМС - він звернемо.
Розчини високомолекулярних сполук, будучи істинними розчинами, мають деяку схожість з розчинами ліофобних колоїдів:
1.гігантскій розмір макромолекули;
2.своеобразное тепловий рух їх подібно броунівському;
3.Отсутствіе здатності до діалізу;
4.слабо виражені молекулярно-кінетичні властивості;
5.размитий конус Тиндаля.
З природних ВМС велику і виключно важливу групи представляють білки, або протеїни. Вони відіграють провідну роль у всіх життєвих процесах і є тією основою, з якої складаються всі частини окремої клітини і цілого організму.
Хімічна природа білків відрізняється великою складністю. Відомо, що білкова макромолекула побудована із залишків # 945; -амінокислот, з'єднаних один з одним пептидними зв'язками:
Приклад ланцюга білкової молекули:
R1. R2. R3 - бічні групи амінокислотних залишків.
У зв'язку з тим, що до складу білкових молекул входять залишки приблизно 20 амінокислот, число можливих поєднань їх надзвичайно великий.
Існують прості і складні білки:
Прості білки складаються тільки з амінокислотних залишків, до них відносяться, наприклад гліадин, альбумін, желатин і ін. Так, для альбуміну молока з молекулярною вагою близько 17 000 у.о. характерно число ланок не менше 150, а для яєчного білка з молекулярною вагою близько 43 000 у.о. - 400. Таким чином, білки за складом являють собою складні поліпептиди, а за будовою - високополімеров.
Складні білки - складаються з протеїнів # 945; - амінокислот, з'єднаних із залишками полісахаридів, ортофосфорної кислоти, катіонів металів та ін. До них відносяться:
1.гемоглобін, що містить железопорфіріновий комплекс;
2.глікопротеіди, до складу яких входять молекули вуглеводів;
3.ліпопротеіди - білковий комплекс з жирами і стероїдами;
4.ніклеопротеіди, що складаються з білкових молекул і нуклеїнових кислот (до складу нуклеїнових кислот входять залишки фосфорної кислоти, сахаридов, пуринові і піримідинові підстави (РНК, ДНК)).
Як показали численні дослідження, все білки можна розділити на дві великі групи: фібрилярні і глобулярні. Фібрилярні - мають вигляд волокон або довгих ниток, зазвичай з'єднаних між собою (від латинського fibrilla - волоконце). До них належать колаген та еластин - білки хрящів і кісток, кератин - білок рогів тварин, волосся, м'язів. В організмі вони виконують в основному механічні функції. Однак, скоротливий білок м'язів - міозин має певну біологічну активність, будучи ферментом. Фібрилярні білки при кімнатній температурі в воді нерозчинні, але в ній набухають.
Глобулярні білки знаходяться переважно в біологічних рідинах - в крові, лімфі, протоплазмі клітин і т.п. Вони складаються з макромолекул кулястої, еліпсоїдальної форми (від латинського - globula - кулька). На них зазвичай покладаються важливі біологічні функції в клітині, тканині, організмі, пов'язані з основними життєвими процесами (обмін речовин, харчування і т.п.). До них відносяться альбуміни і глобуліни яєчного білка, молока, сироватки крові та ін.
Білкові макромолекули містять в своєму складі значну кількість полярних (гідрофільних) радикалів, що характеризуються великою активністю до води - [-СООН], [-NH2], [-CO-NH-] і ін. В зв'язку з цим білкові речовини відносяться до числа високогідрофільний органічних колоїдів.
Наявність в амінокислотах, з яких складаються білки, двох полярних груп - основний NH2 і кислотної - СООН - повідомляє білкам амфотерні властивості. Білки не просто електроліти, а електроліти-амфоліти. Це означає, що у водних розчинах їх макромолекули здатні диссоциировать в двох напрямках: і як кислота, тобто з відщепленням вільних іонів водню за рівнянням:
І як підстава, тобто з відщепленням іонів гідроксилу:
Якщо розчиняти білки в чистій воді, то золі більшості з них виявляють кислотний характер, що вказує на переважання кислотної дисоціації більшості білків над основною. Є також білки, наприклад, Глобино, які у водному розчині виявляє переважання основного типу дисоціації. Слід зазначити, що як кислотні, так і основні властивості білкових макромолекул виражені дуже слабо, так як білкові речовини є лише слабкими електролітами.
Гігантські молекули білків і продукти їх асоціації мають здатність легко перезаряджатися, що досягається шляхом зміни реакції середовища. Змінюючи рН середовища, можна створити такі умови, при яких сумарний заряд білкової молекули буде дорівнює нулю. Такий стан називається ізоелектричної. а значення рН, при якому система знаходиться в ізоелектричному стані, називається ізоелектричної точкою (ВЕТ).
У ізоелектричному стані властивості розчинів білків різко змінюються: вони мають найменшу розчинність, найменшу в'язкість, що пов'язано як зі зміною форми макромолекули, так і ступеня її гідратації. При значенні рН, близькому до ізоелектричної точці, разноименно заряджені групи [-NH3 +] і [-СОО~] притягуються один до одного і нитка закручується в спіраль. При зміщенні рН середовища від ВЕТ однойменно заряджені групи відштовхуються одна від одної і ланцюг випрямляється (рис.21)
Положення ВЕТ різних білків коливається в широких межах (рН від 4 до 12). Це пояснюється тим, що здатність групи [-СООН] до отщеплению іона Н + вище здатності приєднання цього іона до групи [-NH2]. В даний час прийнято виражати ізоелектричної точки в показнику концентрації водневих іонів - рН (таблиця 26).
Рис.21. Форма окремих ділянок ланцюга макромолекули
білка при різних значеннях рН.
Ізоелектрична точка деяких білків