Амінокислоти, що входять до складу білків. Загальна характеристика і классіфікація.Амінокіслоти- органічні біфункціональні з'єднання, до складу яких входять карбоксильні групи -СООН і аміно-групи -NH2 .Амінокіслоти можна розглядати як похідні карбонових кислот, в молекулах яких один або кілька атомів водню вуглеводневої радикала замінені аминогруппами. Найпростіший представник амінооцтова кислота H2N-CH2-COOH (гліцин) Амінокислоти з'єднані між собою пептидного зв'язком. У природі зустрічається набагато більше АК, ніж входить до складу тварин і рослинний білків. Так, безліч «небілкових» АК міститься в пептидних антибіотиках або є проміжними продуктами обміну білків. До складу білків входить 20 АК в альфа-формі, розташованих в різній, але строго визначеної для кожного білка Амінокіслотиклассіфіціруют за наступними структурними ознаками. 1. В залежності від взаємного розташування аміно- і карбоксильної груп амінокислоти поділяють на 2. За характером вуглеводневого радикала розрізняють аліфатичні (жирні) і ароматичні амінокислоти. 3. За джерела отримання: природні і синтетичні 4. За здатністю синтезуватися в людському організмі природні амінокислоти класифікують на: замінні, напів- і незаменімие-, (синтезуються тільки рослинами). Незамінні АК надходять в людський організм тільки з їжею. До незаменімимамінокіслотам відносяться: валін, ізолейцин, лейцин, лізин, метіонін, фенілаланін, треонін, триптофан. Полузаменімим є: аргінін, гістидин та тирозин. 5. За pH середовища амінокислоти можуть бути: нейтральні (моноамінів монокарбоно-ші), кислі (моноамінодікарбоновие) і основні (діаміномонокарбоновие кислоти),
Первинний рівень організації білка. Ковалентні зв'язки між
амінокіслотамів пептидного ланцюга (пептидная і дисульфідний) .N- і С-кінцеві амінокислоти. Послідовність амінокислотних залишків, з'єднаних між собою пептидного зв'язком називають первинним рівнем організації білкової молекули. Вона кодується структурним геном кожного білка. Зв'язки: пептидная і дисульфідні містки між відносно близько розташованими залишками цистеїну. Це ковалентні взаємодії, які руйнуються тільки під дією протеолітичних ферментів (пепсин, трипсин і т.д.). Первинна структура білка характеризується рядом особливостей. 1. Первинна структура білка генетично детермінована і унікальна. 2. Первинна структура білка стабільна, що забезпечують-ється діпептіднимі і в меншій мірі дисульфідними связямі.3. Число комбіна-цій амінокислот в поліпептиди дуже велике, повторювані послідовності амінокислот рідкісні. 4. Первинна структура білка детермінує вторинну, третини-чную і четвертинних структуру білкової молекули. Освіта пептидного зв'язку. Якщо карбоксильная група однієї АК ацилуючий аминогруппу інший АК, від утворюється амидная зв'язок, яку називають пептидного. Т. о. пептиди - це з'єднання, утворені із залишків альфа-АК, з'єднаних між собою пептидним зв'язком. Даний зв'язок досить стабільна і розрив її відбувається лише за участю каталізаторів - специфічних ферментів. За допомогою такого зв'язку АК об'єднуються в досить довгі ланцюжки, які носять назву поліпептидних. Кожна така ланцюг містить на одному кінці АК з вільною аміногрупою - це N-кінцевий залишок, і на іншому з карбоксильною групою - С-кінцевий залишок. Поліпептиди, здатні спонтанно формувати і утримувати певну просторову структуру, яка називається конформацией, відносять до білків. Стабілізація такої структури можлива лише при досягненні полипептидами певної довжини, тому білками зазвичай вважають поліпептиди молекулярної масою більше 5 000 Да. (1дА дорівнює 1/12 ізотопу вуглецю). Тільки маючи певний просторове будова, білок може функціонувати.
Вторинна, третинна і четвертинна структура білка. зв'язки,
стабілізірующіебелковую молекулу і визначають її конформацію.
Вторинна структура - білкова ланцюг закручена в спіраль під дією водневих зв'язків; Третинна структура - спіраль згортається в клубок під дією гідрофобних-гідрофільних взаємодій (процес відбувається у водному розчині), що виникають дисульфідних зв'язків бічних радикалів між собою (виникають глобулярна структура) білка, а саме утворення отримало назву глобули); Четвертинного структура білка - виникає при взаємодії декількох глобул (наприклад, молекула гемоглобіну). Вторинна, третинна і четвертинна структури білка залежать від первинної. Чим більше білкова молекула, чим вище її організація, тим слабкіше зв'язку (хімічні), тим легше руйнується молекула білка. Але якщо не зруйнована первинна структура білка, тобто можливість відновлення структури білка. Савокупность всіх структур називають конформацией білка.
Сучасні уявлення про класифікацію білків. Їх біологічні функціі.По розчинності: водорозчинні, солерстворімие, спирторозчинні, нерозчинні і ін. За конформационной структурі: фібрилярні, глобулярні.
За хімічною будовою: протеїни - складаються тільки з амінокислот, протеїди - крім АК мають у складі небілкової частина (вуглеводи, ліпіди, метали, нуклеїнові кислоти) функціі.КАТАЛІТІЧЕСКАЯ, або ферментативна; ця функція унікальна, тому що багато процесів в клітці носять ферментативний характер. Ця функція невластива іншим биополимерам. ТРАНСПОРТНА - гемоглобін - транспорт кисню. ЗАЩИТНАЯ - утворення антитіл, згортання білка крові при утворенні фібрину. Скорочувальна - скоротливі білки в м'язовій тканині. СТРУКТУРНА - білки обов'язкові компоненти всіх клітинних мембран. ГОРМОНАЛЬНА - поряд з нервовою системою гормони-білки управляють роботою різних органів і організму в целом.ЕНЕРГЕТІЧЕСКАЯ - білки поряд з ліпідами і вуглеводами є джерелами енергії в клітині.