Як змінюється структура і функції білків при підвищенні температури?
Що таке оптимальна температура для ферменту? Оборотна і необоротна інактивація
1) Структурна організація білків:
-первинна структура - то послідовно пов'язані амінокислоти: пептидний зв'язок;
-вторинна структура - це спосіб светиванія, скручування поліпептидного ланцюга в спіральну або іншу конформацію: воднева зв'язок;
-третинна структура - це загальна форма або конформація поліпептидного ланцюга: дисульфідний, іонна, гідрофобна зв'язку;
-четвертичная структура - це розташування поліпептидних ланцюгів, що входять до складу окремих субодиниць відносно один одного, тобто спосіб укладання і упаковки з утворенням нативной конформації білка: іонні, водневі і дисульфідні зв'язки.
2) При підвищенні температури вище 42 # 730; З водневі і гідрофобні зв'язки розриваються → втрата нативной конформації, денатурація (це негідролітіческім порушення четвертинної, третинної і вторинної структури зі збереженням первинної структури білка. Впливаючи при цьому на його властивостей)
3) Температура, при якій спостерігається максимальна активність ферментів, називається оптимальною.
Для більшості ферментів оптимальною температурою являетсятемпература від +35 - + 45С.Обратімаяінактівація, коли після видалення денатурирующего агента або зменшення його концентрації, білок може відновити свою структуру, тобто відбувається ренатурації. А після незворотною інактивації білок більше не зможе відновити свою структуру.
2) Нейропептид головного мозку Leu-енкефалінів має послідовність тир-гли-гли-фен-лей. Визначте сумарний заряд молекули при рН 3,0; 7,0; 11,0. В якій області рН лежить ізоелектричної точка цього пептиду?
Написати формулу зазначеного пентапептіда.
Визначити до яких груп за хімічною будовою і властивостями, зокрема, належать амінокислоти
3) Написати іонну форму амінокислот при цих значеннях рН
2) Замінні: тирозин, гліцин. Незамінні: фенілаланін, лейцин.
Ароматичні АК: тирозин, фінілаланін
Аліфатичні (моноаміномонокарбоновие): гліцин, лейцин.
3) До нейропептидів відносять пептиди, що містяться в головному мозку. Перші два представника нейропептидів називаються енкефалінів, були виділені з мозку тварин в 1975 році. Ці пептиди надають знеболюючу дію і використовуються як лікарські засоби. Охарактеризуйте цей пентапептид.
Напишіть структурну формулу метіонін-енкефалінів: Тир-Гли-Гли-Фен-Мет і позначте N і С кінці пептиду
Визначте сумарний заряд пептиду в нейтральному середовищі і напрям його руху при електрофорезі
Які кольорові реакції будуть позитивними з цим пептидом
-тирозин, фенілаланін + реакція Мульдер (ксантопротеїнова), метод заснований на здатності ароматичних утворювати при взаємодії з концентрованою HNO3 дінітропроізводние з'єднання жовтого кольору, які в лужному середовищі переходять у хіноїдному структури оранжевого кольору;
-тирозин + діазореакція Паулі на циклічні амінокислоти, метод заснований на здатності тирозину діазобензолсульфокіслотойобразовивать пофарбовані в оранжево-червоний колір азосоединения.
4) Білки, що здійснюють транспорт молекул або іонів через мембрану, часто класифікуються як трансмембранні білки. Такі білки мають у своїй структурі область, укладену в ліпідному шарі біомембрани, і області, звернені всередину клітини (в цитоплазму) і в позаклітинний простір. Охарактеризуйте такі білки.
Припустімо, які амінокислоти повинні переважати в різних ділянках даного трансмембранного протеїну
Наведіть приклади амінокислот з неполярними і полярними радикалами
Поясніть, в якому випадку сумарний заряд білкової молекули буде дорівнює нулю
1) Амінокислоти в ліпідному шарі біомембрани - неполярні або позбавлені заряду і протоновану (-СООН) або депротонованої (-NH2), звернені всередину клітини (в цитоплазму) -асп, глу і С кінець поліпетідной ланцюга, і в позаклітинний простір-арг, ліз і N кінець поліпептидного ланцюга.
2) Не полярні: аланін, валін, ізолейцин, лейцин, пролін, метіонін, фенілаланін, триптофан. Полярні незаряджені (заряди скомпенсовані) при pH = 7: гліцин, серин, треонін, цистеїн, аспарагін, глутамін, тирозин. Полярні заряджені негативно при pH = 7: аспартат, глутамат. Полярні заряджені позитивно при pH = 7: лізин, аргінін, гістидин
3) При ізоелектричної точці молекула білка електронейтральна і не пересувається в електричному полі. В такому стані молекули білка легко випадають в осад, чим і користуються для поділу білкових речовин при їх спільному прісутствіі.Большінство білків мають ізоелектрі-чеекую точку при рН від 4,0 до 8,0. Ізоелектрична точка ферменту шлункового соку пепсину знаходиться в різко кислому середовищі при рН 1,0, а химотрипсина при рН 8,1. Білкові речовини у водному середовищі проявляють властивості амфо-терності, т. Е. Вони поводяться і як кислоти, маючи карбоксильні групи, і як підстави завдяки наявності амінних груп.
5) В сечі хворого на фенілкетонурію виявлені фенілаланін - 6мм / л (в нормі 0,01 мм / л) і його метаболіт - фенилпировиноградная кислота - 4,9 мМ / л (в нормі відсутній). Чому в організмі даного хворого підвищений рівень фенілалаліна і його метаболіти з'являються в сечі?