Хімія і хімічна технологія
Мономірні одиницями. у тому числі побудовано білки, є 20 а-амінокислот. Ці малі молекули наділені властивістю, загальним для всіх молекул, здатних до полімеризації вони містять щонайменше дві різні хімічні групи, здатні реагувати один з одним з утворенням ковалентного зв'язку. У амінокислот такими групами служать аминогруппа (-ИНг) і карбоксильна група (-СООН), а зв'язок, якої визначається освіту білкового полімеру. є пептидную (амидную) зв'язок. Освіта пептидного зв'язку можна уявляти собі як відщеплення молекули води від приєднуються один до одного -СООН- і -NH2-гpyпп [рівняння (2-7)]. У водному середовищі рівновага в реакціях такого типу зрушено в бік утворення вільних амінокислот, а не пептиду. Отже, синтез пептидів (як в природних умовах. Так і в лабораторії) здійснюється непрямим шляхом і не зводиться до простого отщеплению води. [C.80]
За результатами рентгеноструктурних досліджень були встановлені міжатомні відстані та валентні кути, характерні для пептидних груп. На підставі цих даних були постульовано стандартні параметри міжатомних відстаней і валентних кутів пептидних угруповань. Для різних з'єднань можливі відхилення від цих стандартних значень в межах декількох сотих часток ангстрема в довжинах зв'язків і в межах 3-4 ° в валентних кутах. Ці відхилення пояснюються напругою, що виникають на окремих ділянках структури прн освіті щільною упаковки молекул в кристалах. Стандартні параметри для пептидних груп представлені на рис. 11 Як показали дослідження багатьох з'єднань. довжина пептидного зв'язку -С-N- коливається в межах 0,02-0,03 А біля середнього значення 1,35 А. Ця відстань не відповідає дли- [c.537]
Але перші хвилини роботи з моделями не принесли нам особливої радості. Хоча атомів було всього півтора десятка, вони раз у раз вивалювалися з незграбних затискачів, яким належало утримувати їх на відповідній відстані один від одного. Гірше того складалося неприємне враження, що валентні кути найбільш важливих атомів не підкоряються ніяким правилам. Нічого хорошого це не обіцяло. Полінг встановив будову своєї а-спіралі, твердо знаючи, що пептидні групи плоскі. А тут, до нашої великої досади, як ніби виходило, що фосфодіефірні зв'язку. які з'єднують сусідні нуклеотиди в ДНК, майже напевно можуть мати найрізноманітнішу форму. У всякому разі, у нас не вистачало хімічної інтуїції. щоб виділити єдину конфігурацію, яка була б набагато витонченіше всіх інших. [C.57]
Тому зв'язок С-N в пептидного групі подібна з подвійною, що підкреслюється і її довжиною (0,132 нм), меншої довжини простий зв'язку. Передбачається, що внесок іонної структури становить приблизно 40%. Ця обставина призводить до важливого висновку група С-N плоска і має існувати в двох формах [c.176]
Дисульфідний зв'язок виникає між належать різним ланцюгах залишками цистеїну. Атоми сірки з груп -SH двох залишків цієї амінокислоти в результаті окисного відщеплення від них атомів водню з'єднуються подібно до того, як вони з'єднані в молекулі цистину (стор. 287). Водневі зв'язки утворюються за рахунок атома водню (стор. 106) між атомами азоту і кисню пептидних груп. Наприклад [c.292]