Деякі амінокислоти містять в якості заступників функціональні групи, які є кислотами і підставами. Ці групи можуть приєднати протон і змінити знак заряду молекули в діапазоні pH 3 - 12. Мова йде про аминогруппе і карбоксильної групи відповідно N-кінцевий і С-кінцевий амінокислот, карбоксильних групах аспарагінової і глутамінової кислот, SH-групи цистеїну, імідазольної групі гистидина, фенольной групі тирозину, а-аміногрупи лізину і гуанідинового угрупованню аргініну. Дисоціація карбоксильної групи С-кінця поліпептидного ланцюга характеризується pH
3,5; аміногрупи N-кінця - pH
Типова субстанція тілесного будови тваринного - білок - так само характерна для тваринного, як для рослини вуглеводи. Але і рослина на певному етапі розвитку утворює білок. а саме.
Наведені значення pH дають уявлення про діапазонах pH, в якому та чи інша група зазнає зміна.
При pH> 3 карбоксильні групи амінокислот іонізовані (негативно заряджені), а при pH <3 — протонированы (нейтральная форма). Аминогруппы лизина, имидазола гистидина и гуанидиновой группировки аргинина при pH <6 — 12 находятся в протонированном состоянии (положительно заряжены), при pH> 6 - 12 - в депротонованої (нейтральна форма).
У реальних білках значення pH йоногенних груп можуть змінюватися в широкому інтервалі. Властивості цих груп в значній мірі залежать від їх оточення і доступності для молекул води. У деяких випадках спостерігається зміщення рН на кілька одиниць.
При кожному значенні pH молекула білка характеризується певним розподілом зарядів, яке залежить від природи йоногенних груп і ступеня їх іонізації. Значення pH, при якому молекула білка електронейтральна, називається ізоелектричної точкою і позначається РІ.
При pH> РІ молекула білка заряджена негативно, при pH <рI — положительно.
Процеси протонирования і депротонування функціональних груп молекул білка грають важливу роль в каталізі. Приєднання або передача протонів має суттєвий вплив на електронні характеристики функціональних груп і відповідно на роль цих груп в каталізі. Якщо функціональна група грає роль нуклеофільного агента в каталітичному циклі, приєднання протона перетворює її з підстави в кислоту і надає їй електрофільні властивості, що веде до втрати групою каталітичних властивостей. Це проявляється в тому, що залежно каталітичної активності ферментів від показника pH мають, як правило, екстремальний характер.
У той же час одна і та ж функціональна група в залежності від ступеня протонування може грати роль як електрофільного, так і нуклеофільного агента. Так, в активних центрах багатьох ферментів карбоксильні групи аспарагінової і глутамінової кислот в залежності від їх іонного стану «працюють» як електрофільні або нуклеофільниє агенти, атакуючі субстрат.
Дізнайтеся більше на тему білок: