Білки: будова і властивості
З якими матеріальними об'єктами пов'язана таємниця життя? Це один з головних питань, на який намагалася відповісти наука протягом своєї історії. І вже досить давно вчені зрозуміли, що важливу, а може бути, і головну роль у всіх життєвих процесах відіграють білки.
Білки становлять 10-18% від загальної маси клітини. У кожній клітині знаходиться понад 3 тис. Молекул білків. В організмі людини налічується понад 100 тис. Білків.
У клітинах білки відіграють найважливішу роль. Є білки - переносники речовин, іонів, протонів, електронів; є біокаталізатори; є регулятори різноманітних процесів в клітинах і організмах. Важливу роль відіграють опорні і скоротливі білки. Білки захищають організм від інфекцій. Контакти клітини з зовнішнім середовищем здійснюють різноманітні білки, що розрізняють форму молекул, чутливі до температурних змін, нікчемним домішкам речовин, що відрізняють один колір від іншого. Вже з цього можна зробити висновок: найбільш важливими органічними сполуками клітини є білки.
Для розуміння сутності численних функцій білків в клітині, що забезпечують її життєдіяльність, необхідно знати будову білкових молекул.
Речовини білкової природи відомі з давніх часів. Початок їх вивчення покладено в середині XVIII ст. італійцем Беккари, який запропонував вуглецеву теорію. Через 100 років вчені прийшли до висновку, що білки - головний компонент живих організмів. Потім з білкових гідролізатів були отримані продукти розщеплення, і виникла гіпотеза про будову білка з амінокислот (Данилевський). Над проблемою будови білків довгий час працював Фішер, і після його робіт була створена полипептидная теорія будови білків. Було доведено, що до складу білків входять атоми вуглецю, водню, кисню, азоту, сірки, фосфору та ін. (Демонструється табл. 1).
Таблиця 1. Елементарний склад білків
50-55 6,5-7,3 19-24 15-19 0,2-2,4
Під первинною структурою білка розуміють послідовність розташування амінокислотних залишків в одній або декількох поліпептидних ланцюгах, складових молекулу білка (рис. 2 а). Якщо прийняти амінокислоту за намистинку, то навіть з невеликого числа бусинок можна скласти кілька найрізноманітніших поєднань (демонструє кілька ниток бус, зібраних з однакових намистин). Так і в молекулі білки можуть давати велику кількість ізомерів.
Мал. 2. Структура білків: а - первинна, б - вторинна
Жодне з природних сполук не володіє такими потенційними можливостями до ізомерії, як білки. Саме так і реалізується в природі нескінченну різноманітність структур білкових тіл, що дає початок мільйонам рослинних і тваринних видів, кожен з яких володіє сотнями і тисячами власних білків, не схожих на білки інших видів. Якби в первинній структурі білків не було закладено цієї якості, то не було б і того розмаїття життєвих форм, свідками і частиною якого є ми самі.
вторинна структура білка.
Строго лінійна поліпептидний ланцюг властива обмеженому числу білків. Таку структуру має фиброин шовку - білок, що синтезується гусеницями шовкопряда. В силу особливих умов формування шовкового волокна в м'язовому пресі гусениці ниткоподібні молекули фиброина, майже позбавлені обрамляють головну поліпептидний ланцюг радикалів, орієнтуються уздовж шелкоотделітельного протоки і щільно упаковуються по ходу шовкового волокна.
Останнім часом вчені показали, що навіть в волокнистих, фібрилярних, білках дуже рідко вдається виявити повністю розтягнуті поліпептидні ланцюги. Рентгенівські знімки постійно вказували на наявність в білках якимось чином складених або скручених поліпептидних ланцюгів. В результаті розшифровки рентгенограм вдалося довести, що деякі ділянки в поліпептидного ланцюга в молекулах переважної більшості білків згорнуті у вигляді a-спіралі (на дошці демонструється рис. 2б - модель -Спіралі).
-спіраль характеризується гранично щільною упаковкою скрученої поліпептидного ланцюга, так що весь простір усередині «циліндра» (якщо так можна сказати), в межах якого йде закручування, заповнене. Найбільш просто закручування можна представити таким чином (учень накручує шматочок дроту на олівець, отримуючи тим самим спіраль).
Як ми бачимо, упаковка дійсно дуже щільна, але наскільки близько один до одного розташовуються витки спіралі? Очевидно, що витки можна зблизити або розтягнути (стискає і розтягує спіраль). Дослідження вчених показали, що на кожен виток правозакрученной a - спіралі доводиться 3,6 амінокислотних залишків, радикали яких спрямовані завжди назовні. Крок спіралі (відстань між витками) становить 0,54 нм (демонструється рис. 3 - схема --спіралі).
Мал. 3. Схема -Спіралі
Величезну роль у формуванні та підтримці -спіральні конфігурації поліпептидного ланцюга грають водневі зв'язки, що виникають між -СО- і -NН- групами хребта поліпептидного ланцюга, розташованої на сусідніх витках спіралі (учень демонструє через епіпроектор типи зв'язків між радикалами амінокислотних залишків в білкової молекулі). І хоча енергія водневих зв'язків невелика, велика їх кількість призводить до значного ефекту, в результаті чого -спіральні конфігурація стійка і жорстка.
Ступінь спирализации поліпептидних ланцюгів різна у різних білків: в гемоглобіні, наприклад, 3/4 поліпептидних ланцюгів знаходиться в спіралізірованном стані, а 1/4 - в розтягнутому. У рибонуклеази ж тільки 1/5 частина поліпептидного ланцюга спіральний, а решта 4/5 лінійні. Молекули білків, побудовані з повністю спіраль і повністю лінійних поліпептидних ланцюгів, зустрічаються рідко.
третинна структура білка. Виявлення чергування амінокислотних залишків у поліпептидному ланцюзі і наявність в білкової молекулі спіральних і не спіральних ділянок поліпептидного ланцюга ще не дає уявлення ні про обсяг, ні про форму, ні тим більше про взаємне розташування ділянок поліпептидного ланцюга по відношенню один до одного. Ці деталі будови білків з'ясовуються при вивченні третинної структури.
Під третинної структурою білкової молекули розуміють загальне розташування в просторі однієї або декількох поліпептидних ланцюгів, з'єднаних ковалентними зв'язками. Природно, що поліпептидний ланцюг має певну конфігурацію, представлену, як правило, поєднанням спіральних і лінійних ділянок.
Вважають, що третинна структура білкової молекули визначається первинною структурою, тому що вирішальна роль в підтримці характерного розташування поліпептидного ланцюга в просторі (конформації) належить взаємодії радикалів амінокислот. Особливу роль в підтримці третинної структури білка грають дисульфідні містки: саме вони міцно фіксують розташування ділянок поліпептидного ланцюга по відношенню один до одного. Таким чином, положення в молекулі білка залишків цистеїну зумовлює розташування дисульфідних зв'язків і, отже, третинну структуру.
Третинна структура білка обумовлює його функції, зокрема ферментативну активність. У молекулах білків-ферментів за рахунок специфічної конформації ділянок поліпептидного ланцюга утворюються каталітичні і регуляторні центри. Так як третинна структура білків досить легко змінюється під дією фізичних і хімічних чинників, здатність білків прискорювати хімічні процеси буває виражена то яскравіше, то слабше. Білкова молекула безперервно змінює свою третинну структуру, чуйно реагує на зміну зовнішніх умов зміщенням по відношенню один до одного спіраль і лінійних ділянок, радикалів амінокислот і т.д. У цій здатності білкових молекул змінювати свою конформацію у відповідь на сигнали зовнішнього середовища, по суті, вже закладені багато властивостей (подразливість, пристосовність і т.п.) живих організмів.
четвертичная структура білка. Білки, відносні молекулярні маси яких перевищують 50 кДа, як правило складаються з субодиниць. Відносні молекулярні маси субодиниць коливаються від кількох тисяч до кількох десятків тисяч, а їх число в таких сверхмолекулах може бути від 2 до 162.
Структура, що характеризується наявністю в білкової молекулі певного числа поліпептидних ланцюгів, або субодиниць, що займають строго фіксоване положення, внаслідок чого білок володіє тією чи іншою біологічною активністю, називається четвертинної. З цієї точки зору детально вивчено будову деяких білків.
Молекула гемоглобіну побудована з чотирьох субодиниць з молярною масою 17 кДа кожна. Первинна, вторинна і третинна структури субодиниць молекули гемоглобіну повністю встановлені. При з'єднанні з киснем молекула гемоглобіну змінює свою четвертинних структуру, «замикаючи» кисень всередині молекули. Причиною цього є зміна третинної структури субодиниць. Таким чином, структура і функції молекули гемоглобіну тонко «підігнані» один до одного.
Найдивовижніше полягає в тому, що об'єднання субодиниць в молекулу білка здійснюється мимовільно. Припускають, що в кожній субодиниці є специфічні контактні ділянки, які взаємодіють з такими в інших субодиниць. Виконано вже багато дослідів з вірусами і фагами, де показано, що їх можна зруйнувати, видалити нуклеїнових кислот, а потім з білкових субодиниць знову зібрати оболонку вірусу або фага. У природі широко поширена самосборка надмолекулярних структур, в основному за участю білкових молекул.
Чим глибше хіміки пізнають природу і будову білкових тіл, тим більше вони переконуються у винятковому значенні встановлення зв'язку між структурою і функцією білкових молекул для розкриття однієї з найважливіших таємниць природи - таємниці життя.
Як ми бачимо, білки мають складну будову, молекули їх дуже великі, молекулярні маси досягають сотень килодальтон (рис. 4), а молекулярна маса білка вірусу жовтяниці шовковичного хробака становить 916 тис. КДа.
Важливою особливістю молекулярних мас білків є помічена ще Сведбергом кратність їх стандартному значенню в 17-18 кДа, хоча ця залежність виконується і не завжди.
А тепер прошу вас відповісти на питання під заголовком «Будова білків» (Додаток 2). Відповіді запишіть у зошит (учні відповідають на питання).
Складність будови білкових молекул і надзвичайна різноманітність їх функцій вкрай ускладнюють створення чіткої єдиної класифікації білків, на якій-небудь одній основі. Прийнято три різні класифікації білків.
Фибриллярной природи, але розчинні. До них відноситься фібриноген.
До простих білків відносяться: альбуміни, глобуліни, гістони, склеротинії.
До складних білок відносяться: фосфопротеіди, глікопротеїди, нуклеопротеїни, хромопротеїни, ліпопротеїди, флавопротеиди, металопротеїни.
Зупинимося на двох дуже важливих функціях - каталітичної та захисної.
Білки-ферменти каталізують протікання в організмі хімічних реакцій. Ці реакції в силу енергетичних причин самі по собі або взагалі протікати не можуть, або йдуть дуже повільно. Переважна маса біологічних каталізаторів за своєю хімічною природою є білками.
У молекулі ферменту є так званий активний центр. Він складається з двох ділянок - сорбційної і каталітичного. Перший відповідає за зв'язування ферменту з молекулою субстрату, а другий - за протікання власне акту каталізу (рис. 5). Молекули ферментів мають або третинної, або четвертинної структурою.
Вчитель фізики. Функції ферментів як каталізаторів хімічних реакцій обумовлені особливою частиною їх поверхні - активним центром. Як правило, він являє собою поглиблення, за формою в точності відповідне молекулі або молекулам, які беруть участь в хімічній реакції, каталізатором якої служить даний фермент (рис. 5). (Приблизно так само крісло в космічному кораблі роблять точно по фігурі конкретного космонавта.)
Як тільки потрібна молекула «сідає» на «крісло», її оточення або вся молекула ферменту кілька деформується, готуючись до подальшої роботи. Найчастіше атоми молекули ферменту зміщуються таким чином, що створюється ще одне зручне місце - для іншої молекули, партнера по хімічній реакції. Захопивши і її, молекула ферменту знову змінює свою форму, наприклад, так, щоб змусити обидві захоплені молекули з'єднатися між собою. Але продукт їх реакції має іншу форму, тому для нього «крісло» вже не підходить. В результаті він відділяється від молекули ферменту, і її активний центр звільняється для наступної такої ж операції.
Часто фермент каталізує дві хімічні реакції одночасно, причому енергія, що виділяється в одній з таких реакцій, передається майже без втрат і використовується для іншої реакції.
За допомогою таких ферментів організм здатний виробляти речовини, синтез яких вимагає витрат енергії. У неживій природі подібні процеси практично не відбувається.