Імуноглобуліни. У відповідь на потрапляння у внутрішнє середовище чужорідних молекул, починається синтез антитіл, в першу очередьIgM, який складається з 5 мономерів. Кожен мономер імуноглобуліну містить два ідентичних ділянки зв'язування антигену, тому вIgМ є 10 антигензв'язуючих ділянок. Наявність множинних ділянок в впізнавання в молекулеIgразлічних епітопів антигену веде до утворення комплексу антиген-антитіло і цілої мережі молекул, яка актівіруетсістему комплементу. Білки комплементу, що володіють протеолітичної активністю, оточують комплексантіген-антитіло. приводячи до загибелі чужорідної клітини. Цей комплекс може поглинатися фагоцитуючими лейкоцитами (наприклад, нейтрофілами або макрофагами). Приєднання комплексу антиген-антитіло з фагоцитуючими клітинами відбувається через присутніх на поверхні цих клетокFc рецепторів з константойFc -область імуноглобулінів.
Повторні попадання в організм того ж антигену призводять до утворення великої кількості IgG.
Імуноглобулін А за допомогою секреторного пептиду транспортується через мембрану епітеліальних клітин слинних залоз, в слизовий шар кишечника, дихальної системи. Бактерії, покритиеIgA, не здатні взаємодіяти з епітеліальними клітинами порожнини рота, кишечника і тому не беруть участі в зараженні організму. Через наявність секреторного глікопротеінаIgAне відразу руйнується протеиназами і не може ефективно активувати систему комплементу. В секретах присутній лізоцим, в молекулі якого відомі три епітопи для трьох різних антитіл, і вони займають близько 40% поверхні цього білка.
Імуноглобулін Е (IgE) в присутності специфічного антигену або алергену бере участь у виділенні гістаміну, і розвитку аллергіі.IgEу людей з підвищеною чутливістю сприяє сінтезуфактора активації тромбоцитів (від англ.activatingfactor, RAF), який схожий з фосфатидилхолін і сприяє запаленню дихальних ланцюгів, агрегації тромобоцітов та ін.
парапротеїни
При ряді патологічних станів спостерігається поява неіснуючих в нормі в плазмі крові в зонах - і-глобулінів структурно-аномальних і функціонально-інертних специфічних білків (парапротеинов). Вони представлені Н іL-цепяміIgA, IgD, IgG. Їх поява обумовлена синтезом злоякісними лімфоцитами або підвищеним їх освітою нормальними клонами В-лімфоцитів. Легкі ланцюги імуноглобулінів здатні долати нирковий поріг і з'являються в сечі. Ці білки отримали назву «білок Бенс-Джонса».
Диференціація парапротеинов може бути проведена методом иммуноблотинга при застосуванні специфічних антисироваток до , і Н-ланцюгів імуноглобулінів.
Парапротеїни виявляються в відповідної реакції на запальний і аутоімунні процеси, а також при мієломної хвороби і макроглобулінемії Вальденштрема. Вони можуть утворювати комплекси з іншими білками, формуючи кріоглобуліни, які утворюють гель або преципитат при охолодженні плазми (сироватки) крові і знову розчиняються при нагріванні до 37 0 С.