Характер біохімічних змін набуває специфіку в зв'язку з тим, що в тканини не надходить кисень, і з них не видаляються продукти ферментативного розпаду.
Зміна властивостей м'яса відбувається в певній послідовності, і його якісні показники на різних стадіях послеубойного зберігання відрізняються. Тому визначення напрямків використання м'яса повинно проводитися з урахуванням глибини і характеру автолітіческіх перетворень.
Що відбуваються в м'ясі в забійній період біохімічні процеси можна розділити на дві основні групи:
1) зміна білкових речовин, що обумовлює зміну ВСС і консистенції м'яса, тобто його ніжності;
2) зміна екстрактивних речовин, що викликає утворення і накопичення продуктів, які повідомляють м'ясу певні смак і аромат.
Деякі неорганічні екстрактивні і мінеральні речовини чинять вплив на механічні властивості білків м'яса. одночасно зміна екстрактивних речовин пов'язано не тільки з розпадом вуглеводів м'яса, але і з появою і накопиченням продуктів розпаду білків (вільних а / к і ін).
В результаті витримки протягом певного часу при низьких позитивних температурах м'ясо приходить в стан зрілості, що характеризується більш високими харчовими достоїнствами. Дозрілими м'ясу притаманні ніжна консистенція, соковитість, приємний смак і аромат.
Залежно від часу, який минув від забою і змін якісних показників автолітичні зміни поділяють на:
Посмертне задубіння м'яса
М'язова тканина парного м'яса розслаблена, володіє найбільшою влагоемкостью, має рН = 6,8-7,2, не володіє вираженим смаком і ароматом. Таке м'ясо ніжне, але його кулінарні властивості далекі від оптимальних.
У перші години після забою тварини в туше розвивається післязабійне задубіння, що починається з м'язів шиї. При цьому м'язи стають пружними і злегка коротшають. Здатність такого м'яса до набухання дуже низька. Терміни повного розвитку окоченения різні і залежать від властивостей м'яса і від навколишнього середовища. При температурі 15-20 ° С повне задубіння відбувається через 3-5 години після забою тварини, а при температурі 0-2 ° С - через 18-24 год для ВРХ, 4-18 год для свиней. Розвиток окоченения супроводжується збільшенням жорсткості на 25% і опору різання в 2 рази. Таке м'ясо жорстке і після варіння.
Ступінь зміни міцнісних властивостей м'яса при задубіння буде вищою при зберіганні м'ясних напівтуш в неподвешенном стані, т. Е. Коли відсутня вплив власної маси туші. ВСС досягає мінімуму і її величина на 25% нижче. Під час розвитку окоченения развариваемость колагену знижується, досягаючи мінімуму до моменту його найбільшого розвитку, а потім знову підвищується. Таке м'ясо погано перетравлюється пепсином і майже позбавлене притаманних йому в вареному стані аромату і смаку.
Посмертне задубіння м'язів обумовлено розвитком складних ферментативних процесів:
2) розпад АТФ і креатинфосфату;
3) асоціація актину і міозину в актоміозіновий комплекс;
4) зміна гідратації м'язів.
1) гликолитическому процеси включають гліколіз і амілоліз. На ранніх стадіях автолізу протікає глікогеноліз, в результаті якого відбувається накопичення молочної, піровиноградної і фосфорної кислот. Це призводить до зміщення рН до 5,4-5,8 через 24 год при 4 ° С. Величина рН наближається до ізоточке білків м'язового волокна. Зрушення реакції в кислий бік надає гальмує дію на розвиток гнильних м / о.
У подрібненому м'ясі глікогеноліз йде швидше, тому що клітини руйнуються і ферменти вивільняються.
Встановлено, що висока швидкість послеубойной змін величини рН відіграє основну роль у формуванні кінцевої ніжності.
На перших хвилинах після забою, коли в м'ясі ще є кисень, відбувається аеробний розпад вуглеводів, що супроводжується некото¬рим підвищенням температури в туше. Гліколіз є джерелом АТФ і креатинфосфату, і носить назву фосфороліза.
Амілоліз - розпад глікогену до глюкози під дією гликозидаз (мальтази. -амилаза). Амілолізу піддається близько 0,1 частини глікогену. Після 24 год розпад глікогену йде тільки амілолізним шляхом. Додавання до подрібненого м'яса 3% солі призводить до більш інтенсивного амілолізу, тому що сіль - активатор амілази.
2) Розпад АТФ і креатинфосфату грають важливу роль в автолітіческіх процесах. Під впливом АДФ і св. неорг. фосфату хімічна енергія перетворюється в механічну енергію м'язового скорочення.
У різних м'язах міститься неоднакова кількість креатинфосфату. У найбільшій кількості він міститься в м'язах, що виконують при житті велике фізичне навантаження. Відразу після забою до появи перших ознак окоченения відбувається швидкий розпад креатинфосфату.
АТФ безперервно синтезується в процесі гліколізу в кількості 1,5 благаючи на моль утворюється молочної кислоти. Однак цей синтез врівноважується розщепленням АТФ міозином. Тому при наявності в тканинах резервів глікогену не може відбутися повний розпад АТФ і м'язи не переходять в стан повного окоченения. При високому вмісті глікогену в м'язах розпад АТФ затримується через великий тривалості гликолитического циклу, і, отже, затримується розвиток окоченения.
3) Освіта актомиозинового комплексу. Після забою відбувається різке зниження екстаріруемого кількості міозину протягом доби зберігання м'яса. Безпосередньо після забою при досить високому вмісті АТФ актин знаходиться в глобулярної формі і не пов'язаний з міозином. При цьому волокна м'язової тканини розслаблені, присутня велика кількість гідрофільних центрів і висока ВСС.
Зрушення рН в кислу сторону веде до зміни проникності мембран міофібрил і іони Ca виділяються з цистерн саркоплазматичного ретикулума. Вони збільшують АТФ-азну активність міозину; глобулярний актин переходить в фібрилярний; енергія розпаду АТФ ініціює взаємодію міозину з Ф-актином з утворенням актомиозинового комплексу. Відбувається скорочення. Результатом скорочення є наростання жорсткості, зниження еластичності і ВСС. Розвиток посмертного задубіння супроводжується змінами міофібрил, зменшенням довжини і збільшенням товщини саркомерів. Окремі волокна м'язової тканини переходять в стан посмертного задубіння, що обумовлено різною локалізацією ферментів.
Розвиток посмертного задубіння у різних видів тварин і різних м'язів однієї тварини відрізняється через різного змісту глікогену, АТФ, креатинфосфату, початкової і кінцевої величиною рН. Це обумовлює відмінність в тривалості розвитку задубіння і залежить від функцій м'язів.
Під час окоченения відбувається зміна структурних елементів м'язової тканини. Після забою тварини м'язові волокна прямі або з незначною волокнистістю. При появі перших ознак окоченения виявляються численні ділянки деформованих м'язових волокон і прилеглої до них сполучної тканини. Потім деформація поступово зникає. При подальшому зберіганні виявляються ознаки руйнування структури саркоплазми. Все це свідчить про початок процесу дозрівання. При вирішенні окоченения відбувається подовження ізотропних дисків. Саркомеров міофібрил подовжуються до початкової величини і скорочуються в діаметрі.
Це сукупність змін властивостей м'яса, зумовлених розвитком автолізу, внаслідок яких м'ясо набуває добре виражені аромат і смак, стає м'яким і соковитим, більш вологоємним і доступним травним ферментам в порівнянні з м'ясом в стані посмертного задубіння. При дозріванні змінюється склад і стан основних компонентів м'яса, починається часткова дисоціація актомиозина і перехід його в розслаблений стан. Збільшення ніжності обумовлено зміною структури міофібрил.
Значне зниження жорсткості м'яса при низьких позитивних температурах досягається між 48-72 год після забою. При розпаді актомиозина збільшується число гідрофільних центрів миофибриллярних білків, що зумовлює зростання ВСС м'язової тканини. Після 6 днів витримки вона досягає 85-87% ВСС парного м'яса і надалі не змінюється.
Те, що відбувається при дозріванні подальше розм'якшення обумовлено руйнуванням структурних елементів м'язового волокна під впливом протеолітичних ферментів (катепсинов, ліпаз, коллагеназ лізосом). Оптимум рН для всіх лізосомальнихферментів 4,5-5,0. Під їх впливом найбільш помітних змін піддаються білки саркоплазмою. Разом з тим обмеженому протеолізу піддаються і миофибриллярних білки. Розщеплення невеликої кількості пептидних зв'язків в цих білках досить для розпушення структур і збільшення ніжності м'яса. У зміні ніжності важливу роль відіграє кількість і стан компонентів сполучної тканини. У стані посмертного задубіння білки сполучної тканини колаген, еластин і основна речовина стають менш лабільними, ніж після забою, лабільності зростає при дозріванні. Це в значній мірі обумовлює гідротермічної стійкість колагену. Чим більше лабільно основна речовина, тим легше розварюється колаген.
Дозрівання м'яса молодих живий-их протікає швидше, ніж старих. У м'язах молодняка більш інтенсивні процесу прижиттєвого метаболізму і більш висока концентрація гідролітичних ферментів; висока лабільність сполучної тканини, тому більш інтенсивні перетворення внутріволоконних сполучнотканинних білків, що зумовлює підвищення ніжності м'яса в більш короткий термін. Схожі причини визначають більш повільне дозрівання м'яса биків в порівнянні з м'ясом корів. Автолітичні зміни в м'ясі хворих і втомлених живий-х менш глибокі і менш виражені, ніж у м'ясі здорових і тих, що відпочили.
При дозріванні одночасно зі збільшенням ніжності поліпшуються смакові і ароматичні властивості м'яса і отриманого з нього бульйону суттєвих змін зазнають екстрактивні речовини, від яких залежить аромат, смак і ін.
Важлива роль в утворенні смаку належить глютаминовой кислоті, що володіє, як і її солі глютамінат, смаком м'ясного бульйону. Глютамінова кислота утворюється при дезаминировании її аміду глютамина як в процесі дозрівання так і в процесі варіння. Протягом всього терміну зберігання при позитивних температурах в м'язовій масі відбувається збільшення аміачного азоту за рахунок дезамінування глутамінової кислоти і глютамина.
В утворенні аромату беруть участь молочна, глютамінова кислоти, леткі сполуки (мурашина, оцтова, пропіонова кислоти, ацетальдегід, кетони), а також вільні а / к - валін, лізин, серин і ін. Наприклад, при розпаді метіоніну утворюється метіональ, що володіє смаком і ароматом вареного м'яса.
Прискорені способи дозрівання
1.предупрежденіе або гальмування розвитку окоченения:
-адріналізація забійної худоби. Викликає інтенсивний розпад глікогену, що призводить до збереження після забою високого рН. Звідси неможливість утворення актомиозинового комплексу.
-демотація забійної худоби - виняток руху тваринного перед забоєм. Вводиться демотін, що підсилює окислювальні процеси прискорюючи глікогеноліз за життя.
2.ускореніе розвитку окоченения:
-витримка туш в камері з відносній вологості повітря 90% і температурою 37 ° С, потім туші охолоджують до 1 ° С.
-швидкий прогрів струмами високої частоти - завершення окоченения через 4 години.
Прискорення процесу дозрівання:
1) підвищення температури. Ідентичний результат дозрівання і ніжності м'яса (яловичина) може бути досягнутий при наступних параметрах витримки:
- при 0 ° С - за 10 діб
- при 10 ° С - за 4 доби
- при 20 ° С - за 1,5 доби.
Однак підвищення температури - небезпека розвитку Психрофільні м / о. Тому використовують УФ, або вводять в м'ясо антибіотики.
2) введення мінеральних добавок. Ca і Mg скоротять терміни дозрівання і збільшать ніжність. Введення поліфосфатів збільшує рН м'яса, що сприяє підвищенню гідратації.
3) застосування ферментних препаратів.
-рослинного походження (фицин, папаїн). За специфікою дії нагадують пепсин (гидрол-ет пептидні зв'язку). Мають ще й коллагеназной активністю.
-мікробного походження (грибна амілаза, біопраза і ін). Чи не мають коллагеназной активністю.
4) електростимуляція. Накладення електродів на різні частини туші і подача струму імпульсами тривалістю 0,4 сек з перервою 0,6 сек. Зниження енергії у вигляді АТФ за рахунок штучного скорочення м'язів: прискорює дозрівання, підвищує ніжність, знижує ймовірність розвитку "холодного скорочення м" язів і появи у сировини ознак PSE і DFD. При електростимуляції швидкість гліколізу збільшується 2-2,5 рази, інтенсивний ферментативний розпад м'язових волокон протікає на тлі їх активного скорочення і фізичної деструкції під дією електричних імпульсів, відзначається поява тріщин в миофибриллах, має місце дестабілізація структури і частковий розрив зшивок колагену, що в сукупності забезпечує виражений ефект підвищення ніжності. Одночасно ослаблення жорсткості структури збільшує проникність мембран м'язової тканини, в результаті чого швидкість засолу прискорюється в 1,2-1,3 рази. Самий використовуваний метод.
5) використання розсолів, що містять молочнокислі бактерії типу Streptococcus diacetilactis, при підготовці яловичини і свинини, призначених для виробництва солоних і штучних виробів. Продукти життєдіяльності молочнокислих заквасок інтенсифікують процес протеолізу, викликають розпушення колагенових пучків і їх набухання, знижують жорсткість сировини, сприяють накопиченню вільних амінокислот і ароматоформірующіх речовин.
6) шприцевание в парне сировину 10% до маси м'яса розсолу і подальша витримка при температурі 0-4 ° С забезпечують істотне підвищення ніжності і рівня ВСС.
7) підвищення ніжності вихідної сировини може бути досягнуто за рахунок механічних способів його обробки. Зокрема, введення в м'язову тканину води, газів, повітря під тиском 1,8-2,2 х 10 ° Па дозволяє значно поліпшити консистенцію (внаслідок розпушення структури і розривів грубих з'єднань) і колір сировини.
Використання інтенсивних способів механічної обробки (тендерізація, тумблирование, масування) забезпечує:
- разволокнение структури сировини;
- розтягнення м'язів, що скорочуються;
- руйнування поверхневих шарів м'язових клітин, мембранних структур;
- набухання миофибриллярних білків;
- розрив зв'язків між актином і міозином;
- підвищення активності катепсинов на. 12-20%. В результаті зростає адгезійна і ВСС м'яса, підвищується ніжність сировини, прискорюються процеси автолітіческіх характеру.
- Ви тут:
- Головна
- м'ясо
- автолиз м'яса
