Хімія і хімічна технологія
Серед високомолекулярних сполук важливе місце займають білки. Вони відіграють основну роль у всіх життєвих процесах. а продукти їх переробки - в техніці та виробництві. Білки є полімерними електролітами, так як їх молекули містять йоногенних групи. Тому розчини білків мають цілий ряд особливостей в порівнянні з розчинами інших полімерів. До складу молекул білків входять різноманітні а-амінокислоти, в загальному вигляді формула їх будови може бути записана у формі КНГ - К - СООН. У водному розчині макромолекула представляє амфотерний іон Кнз - К - СОО. Якщо числа дисоційованому амино- і карбоксильних груп однакові, то молекула білка в цілому електронейтральна. Такий стан бедки називають Ізоелектрична станом. а відповідне йому значення pH розчину - ізоелектричної точкою (ВЕТ). Найчастіше білки - сильніші кислоти. ніж підстави, і для них ВЕТ лежить при pH
У 1903 р Е. Фішером висловлена пептидная теорія. що дала ключ до таємниці будови білка. Фішер припустив, що білки являють собою полімери амінокислот. з'єднаних пептидним зв'язком. Ідея про те, що білки - це полімерні освіти. висловлювалася вже в 70-80-ті роки XIX ст. Р. Хертом і А. Я. Данилевським. Сучасні дослідження дозволяють разлічігь в сфуктуре білка первинну. вторинну, третинну і четвертинних структури. [C.258]
Про те, як відбувався відбір структур. який його механізм, сказати досить важко. Але цей процес залишив нам свого роду. музей. Подібно до того як з 107 хімічних елементів тільки 6 органогенов та 10-15 інших елементів відібрані природою, щоб скласти основу біосистем, так само в результаті еволюції відбувався ретельний відбір і хімічних сполук. З мільйонів органічних сполук в побудові живого беруть участь лише кілька сотень з 100 відомих амінокислот до складу білків входить тільки 20 лише чотири нуклеотиду лежать в основі-всіх складних полімерних нуклеїнових кислот. відповідальних за спадковість і регуляцію білкового синтезу в будь-яких живих організмах. [C.196]
Деякі амінокислоти не вкладаються в конформацію а-спіралі через стеріческіх труднощів. які створює бічна група Н. Це призводить до різких розривів в спіральних ділянках полімерного ланцюга. а-Спіралі в деяких білкових молекулах становлять значний відсоток, в інших їх мало або взагалі немає. [C.11]
А якщо врахувати, що глюкоза і подібні до неї сполуки утворюються майже з нічого, тобто є фактично першими речовинами живої клітини по биосинтетической шляху. то можна віддати їм перевагу в черговості написання. Якщо амінокислоти, і особливо їх полімерні похідні. поліпептиди і білки, в більшій мірі зосереджені в тварин організмах. то вуглеводи і їх похідні - це прерогатива царства рослин. [C.31]
Полімер-субстратні взаємодії були вивчені методом газової хроматографії дані використані для визначення ступеня рацемизации амінокислот і інших природних з'єднань. У всіх випадках про-енантіомер рацемической суміші амінокислот елюіровать з ь-амінокислот (полімерної) фази раніше 1.-форми. З рис. 5.14 випливає, що переважно взаємодіє один енантіомер. Такий сприятливий стекінг між акцепторной поверхнею полімеру і субстратом неможливий, якщо субстрат має про-коіфігурацію. Значення діметілсілоксанових [c.300]
Генетична інформація передається від батьківської клітини до дочірньої шляхом реплікації (синтезу) ДНК Генетична інформація зберігається в ДНК до тих пір, поки не знадобиться, а потім перетворюється в інструкцію по синтезу білка специфічної послідовності в процесі транскрипції. Генетична інструкція переписується на полімерну молекулу РНК (мРНК). Вона в свою чергу взаємодіє з відповідними специфічними амііоаціл-тРНК, в результаті чого відбувається послідовне приєднання амінокислот. Переклад генетичної інформації з РНК в специфічну амінокислотну послідовність називається трансляцією. [C.108]
У 1963 р Р. Мерріфілд [722] розробив важливий метод. який з тих пір застосовується для синтезу багатьох пептидів [723]. Цей метод називається твердофазним синтезом. або синтезом на полімерних підкладках [724]. Тут використовуються ті ж реакції, що і в звичайному синтезі, але один з реагентів закріплений на твердому полімері. Наприклад, якщо бажано поєднати дві амінокислоти (отримати дипептид), то в якості полімеру може виступати полістирол, що містить бічні групи H2 I (рис. 10.1, 99). Одну з амінокислот, захищену трет-бутоксікарбонільной групою (Витті), закріплюють на бічних групах (стадія А). Немає необхідності, щоб всі бічні групи вступили в реакцію досить, щоб це сталося з деякими з них. Потім гідролізом в присутності тріфтороуксусной кислоти в діхлорометане знімають захисну групу Витті (стадія Б) і до іммобілізованої амінокислоті приєднують іншу амінокислоту. використовуючи ДЦК або інший агент поєднання (стадія В). Після цього видаляють другу захисну групу Витті (стадія Р), що дає дипептид, все ще закріплений на полімері. Якщо цей дипептид і є бажаний продукт, його можна зняти з полімеру дією HF (стадія Д). Якщо необхідно отримати пептид з більш довгим ланцюгом. додають інші амінокислоти. повторюючи стадії В і Г. [c.156]
Послідовність розташування амінокислотних залишків у поліпептидному ланцюзі створює первинну структуру білка вона встановлена в даний час для ряду природних білків. Здійснено і синтез ряду білків, наприклад інсуліну (51 амінокислота), рибонуклеази (124 амінокислотних залишку). Синтези подібного роду вимагають послідовного здійснення сотень хімічних операцій. Велику допомогу надає при цьому метод твердофазного синтезу. запропонований Меріфільдом в 1963 р поліпептидний ланцюг поступово нарощується на полімерному носії (полістиро-рольної смолі) і лише після завершення синтезу знімається е носія. [C.635]
Пізнання хімічного сгрое-ня білків дозволило вирішити питання про їх синтезі. В цьому відношенні також досягнуті великі успіхи. В даний час використовують розроблений на початку 60-х років твердофазний синтез. При цьому перша амінокислота закріплюється на полімерному носії (спеціальної полнстірольной смолі) і до неї послідовно підшиваються всі нові і нові амінокислоти. Після закінчення синтезу готова поліпептидний ланцюг знімається з носія. Таким методом було синтезовано інсулін, рибонуклеаза, а за ними і багато інших білки. Для синтезу рибонуклеази необхідно було здійснити більш десяти тисяч окремих операцій. В даний час розроблені автомати, які здійснюють всі необхідні операції за заданою програмою. [C.336]
Як і в реакціях попереднього типу, не є принциповим, чи відбувається при цьому включення всього мономера в полімерну ланцюг. або від мономера отщепляется низькомолекулярний фрагмент. Наприклад, за тим же типом протікає освіту полиаминокислот з N-кapбoк іaнгідpідoв амінокислот [c.419]
Поліпептиди і білки (а білки є поліпептидами великій мірі конденсації) дуже широко поширені як в рослинному, так і в тваринному світі - це обов'язкові компоненти будь-якого живого організму. Їх також відрізняє велика різноманітність. Провести чітку грань між поліпептидами і білками не можна, так як в природі знайдені представники цього класу похідних а-амінокислот практично суцільного спектра розподілу по масі або за кількістю амінокислотних залишків від декількох амінокислот (3-5) до декількох десятків і навіть сотень тисяч таких компонент в однієї такої біо-полімерної молекулі. Різноманітність поліпептидів можна підрахувати, виходячи з того факту, що в їх побудові може брати участь (і зазвичай бере участь) 20 амінокислот, які можуть з'єднуватися між собою в будь-якому порядку, в будь-якому поєднанні, з будь-яким ступенем повторюваності. Поліпептид-ва ланцюг з 300 амінокислотних залишків на базі 20 протеногенних амінокислот може бути представлена 10 5 ° структур. Це практично нескінченне число можливих ізомерів. Звідси і нескінченні можливості білкових молекул в плані поліфункціональності їх властивостей, тому вони і складають основу всього живого. [C.81]