Амінокислота лізин в продуктах - застосування і виробництво

Лізин (скорочено Lys або K) - це α-амінокислота з хімічною формулою HO2 CCH (NH2) (CH2) 4 NH2. Це незамінна амінокислота для людей. Кодони лізину - AAA і AAG.

Крім того, відомо, що білки, синтезовані клітинами, інфікованими вірусом простого герпесу, містять більше аргініну, але менше лізину. метіоніну, фенілаланіну, тирозину і ізолейцину щодо лейцину, ніж білків, синтезованих здоровими клітинами. Дослідники.

Лізин є підставою, так само як аргінін і гістидин. Ԑ-аминогруппа часто бере участь в утворенні водневого зв'язку і в якості загального підстави в каталізі. (Ԑ-аміногрупи (NH3 +) кріпиться до початку п'ятого вуглецю з α-вуглецю, який прикріплений до карбоксильної (C = OOH) групі).

Загальні Посттрансляційні модифікації включають метилювання ε-аміногруп з віддачею метил, диметил- і тріметіллізіна. Останній зустрічається в складі кальмодулина. Інші Посттрансляційні модифікації на залишках лізину включають ацетилювання і убіквітінірованіе. Колаген містить гідроксилізин, який отриманий від лізину лізил-гідроксилази. O-гликозилирование залишків гідроксилізин в ендоплазматичної мережі або апарату Гольджі використовується для позначення певних білків для виділення з клітини.

біосинтез лізину

Як незамінна амінокислота, лізин не синтезується в організмі тварин, тому він повинен надходити в організм як лізин або лізин-містять білки. У рослин і бактерій, він синтезується з аспарагінової кислоти (аспартату):

  • L-аспартат спочатку перетвориться в L-аспартам-4-фосфат аспартокіназой (або аспартат-кінази). ATФ необхідний як джерело енергії для цього етапу.
  • β-аспартат напівальдегід дегидрогеназа перетворює його в β-аспартам-4-напівальдегід (або β-аспартат-4-напівальдегід). Енергія від НАДФ використовується в цьому перетворенні.
  • Дігідродіпіколінатсінтаза додає групу пірувату до β-аспартам-4-напівальдегід, і дві молекули води видаляються. Це викликає циклізація і призводить до утворення 2,3-дігідродіпіколіната.
  • Цей продукт відновлюється до 2,3,4,5-тетрагідродіпіколіната завдяки дігідродіпіколінат-редуктази. Ця реакція споживає молекули НАДФ.
  • Тетрагідродіпіколінат N-ацетилтрансфераза відкриває це кільце і утворює N-сукцинил-L-2-аміно-6-оксогептандіонат (або N-ацил-2-аміно-6-оксопімелат). Дві молекули води і один фермент ацил-КоА (сукцинил-КоА) використовуються в цій реакції.
  • N-сукцинил-L-2-аміно-6-оксогептандіонат перетворюється в N-сукцинил-LL-2,6-діаміногептандіонат (N-ацил-2,6-діамінопімелат). Ця реакція каталізується ферментом сукцинил-діамінопімелат-амінотрансферази. Молекула глутаровой кислоти використовується в цій реакції і проводиться оксокислот в якості побічного продукту.
  • N-сукцинил-LL-2,6-діаміногептандіонат (N-ацил-2,6-діамінопімелат) перетворюється в LL-2,6- діаміногептандіонат (L, L-2,6-діамінопімелат) сукцинил-діамінопімелат-десукцінілазой (ацілдіамінопімелат деаціклазой ). У цій реакції використовується молекула води і утворюється сукцинат у вигляді побічного продукту.
  • LL-2,6-діаміногептандіонат перетворюється діамінопімелат-епімерази в мезо-2,6-діаміногептандіонат (мезо-2,6-діамінопімелат).
  • І, нарешті, мезо-2,6 діаміно-гептандіонат перетворюється в L-лізин діамінопімелат- декарбоксилаз.

Ферменти. які беруть участь в цьому біосинтезі:

  1. Аспартокіназа
  2. β-аспартат-напівальдегід-дегидрогеназа
  3. Дігідропіколінат-синтаза
  4. δ 1 -піперідін-2, 6-дикарбоксилат-дегидрогеназа
  5. N-сукцинил-2-аміно-6-кетопімелат-синтаза
  6. Сукцініл-діамінопімелат-амінотрансфераза
  7. Сукцініл-діамінопімелат-десукцінілаза
  8. Діамінопімелат-епімерази
  9. Діамінопімелат-декарбоксилаза.

Лізин і метаболізм

Лізин метаболізується в організмі ссавців, щоб дати ацетил-КоА, за допомогою початкового трансаминирования α-кетоглутаратом. В результаті бактеріального розщеплення лізину утворюється кадаверин шляхом декарбоксилювання.

Аллізін є похідним лізину, що використовується у виробництві еластину і колагену. Він проводиться шляхом дії ферментів лізілоксідази на лізин у позаклітинному матриксі і грає важливу роль у формуванні перехресних зв'язків, які стабілізують колаген та еластин.

синтез лізину

Синтетичний, рацемический лізин відомий з давніх-давен. Практичний синтез починається з капролактаму. Промислово, L-лізин, зазвичай виготовляється шляхом процесу ферментації за допомогою Corynebacterium glutamicum; виробництво перевищує 600.000 тонн в рік.

харчові джерела

Добова потреба в міліграмах лізину на кілограм маси тіла, складає: немовлята (3-4 місяці) - 103, діти молодшого віку (2 роки) - 64, діти старшого віку (10-12 років) - 60 до 44 років, дорослі - 12 . Для дорослого з вагою 70 кг, 12 мг лізину на кілограм маси тіла становить всього 0,84 грама лізину. Зверніть увагу. що рекомендації були згодом переглянуті в бік підвищення, наприклад, 30 мг / кг для дорослих.

Лізин є обмежує амінокислотою (незамінна амінокислота, яка перебуває в найменшій кількості в певних продуктах харчування) в більшості зернових культур, але в достатку в більшості бобових). Отже, з'явилися страви. які поєднують зернові і бобові культури, такі як індійський дав з рисом, близькосхідний хумус, фул медамес, фалафель з лавашем, мексиканські боби з рисом або Тортилла, щоб забезпечити весь білок в раціоні, який, за власним бажанням або за необхідності, є вегетаріанським. Вважається, що їжа містить досить лізину, якщо вона має, по - принаймні, 51 мг лізину на грам білка (так, щоб білок на 5,1% складається з лізину).

Продукти харчування, що містять значну кількість лізину, включають:

властивості лізину

L-лізин є необхідним будівельним блоком для всіх білків в організмі. L-лізин грає важливу роль в абсорбції кальцію, у нарощуванні м'язової маси, відновленні після операції або спортивних травм, а також у виробленні організмом гормонів, ферментів і антитіл.

Лізин може бути модифікований за допомогою ацетилювання (ацетіллізін), метилування (метіллізін), убіквітінірованія, сумоілірованія, недділірованія, біотінілірованія, пупілірованія, і карбоксилювання, яке прагне змінити функцію білка, в якому модіфіціріуемие залишки лізину є частиною.

клінічне значення

Деякі дослідження показали, що лізин може бути корисний для носіїв інфекцій простого герпесу. Однак, це не було підтверджено рандомізованими контрольованими дослідженнями.

Лізин відомий своїм анксіолітичну дію через його вплив на рецептори серотоніну в шлунково-кишковому тракті. Одне з досліджень на щурах показало, що гіперстимуляція 5-HT4 рецепторів в кишечнику пов'язана з кишковою патологією, спричиненої тривогою. Лізин, діє як антагоніст серотоніну і, отже, знижуючи гіперактивність цих рецепторів, зменшує ознаки занепокоєння і діареї, викликаної тривогою в обстежуваної популяції. Інше дослідження показало, що дефіцит лізину призводить до патологічного збільшення серотоніну в мигдалині, структурі мозку, яка бере участь в емоційній регуляції і реакції на стрес.

Дослідження на людях також показали кореляції між зниженням споживання лізину і тривогою. Дослідження на основі популяцій в Сирії включало 93 сім'ї, чий раціон в першу чергу грунтувався на зерні і тому, ймовірно, мав дефіцит лізину. Збагачення зерен на лізин призвело до зниження маркерів тривоги, в тому числі рівнів кортизолу, а також призвело до потенцированию бензодіазепінових рецепторів (поширені мішені для анксіолітичних препаратів, таких як «Xanax» і «Ativan»).

Існують кон'югати лізину, які обіцяють перспективи в лікуванні раку, викликаючи самознищення ракових клітин, коли препарат поєднується з використанням фототерапії, в той час як неракові клітини залишаються неушкодженими.

У той час як хімічно неважливо для самого лізину, варто відзначити, що лізин приєднується до декстроамфетамін, щоб утворити попередник ліки лісдексамфетаміна ( «Vyvanse»). У шлунково-кишковому тракті, молекула лізину отщепляется від декстроамфетамін, тим самим роблячи пероральний прийом необхідним.

За даними досліджень на тваринах, недолік лізину викликає імунодефіцит. Однією з причин відносного дефіциту лізину є цистинурия, де є порушення печінкової розробці підстав або позитивно заряджених амінокислот, в тому числі лізину. Супутнє наявність в сечі цистеїну виникає, так як той же транспортер дефіцитної амінокислоти зазвичай присутній також і в нирках.

Обмежені дослідження показують, що раціон, багатий на лізин або добавки монохлориду L-лізину можуть надавати модеруються вплив на артеріальний тиск і частоту інсульту.

Використання лізину в кормі для тварин

Лізин промислово виробляється шляхом мікробної ферментації, з підстави, в основному з цукру. Генно-інженерні дослідження активно займаються підвищенням ефективності штамів бактерій у виробництві і дозволяють виготовляти лізин з інших субстратів.

У популярній культурі

Дізнайтеся більше на тему лізин:

Схожі статті