Ділянка молекули ферменту, який специфічно взаємодіє з субстратом, називається активним центром. Активний центр - це унікальна комбінація амінокислотних залишків в молекулі ферменту, що забезпечує безпосередню взаємодію її з молекулою субстрату і приймаюча пряма участь в акті каталізу. У складних ферментів до складу активного центру входить також кофактор. В активному центрі умовно розрізняють каталітичний ділянку, безпосередньо вступає в хімічну взаємодію з субстратом і ділянку зв'язування, який забезпечує специфічна спорідненість до субстрату і формування його комплексу з ферментом.
Властивості активних центрів ферментів:
1. На активний центр доводиться щодо мала частина загального обсягу ферменту.
2. Активний центр має форму вузького поглиблення або щілини в глобуле ферменту.
3. Активний центр - це тривимірне утворення, в формуванні якого беруть участь функціональні групи лінійно віддалених один від одного амінокислот.
4. Субстрати відносно слабко зв'язуються з активним центром.
5. Специфічність зв'язування субстрату залежить від чітко визначеного розташування атомів і функціональних груп в активному центрі.
У деяких регуляторних ферментів є ще один центр, званий аллостерическим або регуляторним. Він просторово розділений з активним центром.
Аллостерічеський центр - це ділянка молекули ферменту, з яким зв'язуються певні зазвичай низькомолекулярні речовини (аллостерічеськіє регулятори), молекули яких не подібні за будовою з субстратом. Приєднання регулятора до аллостеріческому центру призводить до зміни третинної і четвертинної структури молекули ферменту і, відповідно, конформації активного центру, викликаючи зниження або підвищення ферментативної активності.
Інші новини по темі: