1.1. плазмолемма
Плазматична мембрана (плазмолемма, цитолемма) - це універсальна для всіх клітин субсистема. Основними хімічними компонентами будь-якої біологічної мембрани є ліпіди і белкі.Мембранние ліпіди - сложниеефіри багатоатомних спиртів і жирних кислот. У них специфічну будову - полярне, також вони мають властивість амфіпатічності: гідрофільна заряджена головка, нейтральна шийка і два гідрофобні незаряженниехвоста. У голівці найчастіше знаходиться залишок фосфорної кислоти (фосфоліпіди) або вуглеводи (гліколіпіди). У шийці - або трехуглеродний спирт гліцерин (гліцероліпідів, їх більшість), або восемнадцатіуглеродний спирт сфингозин (сфінголіпіди) .В хвостах ліпідів знаходяться залишки жирних кислот - пальмітинової, ліноленової, олеїнової і т.д.
Ліпіди в клітці, як у водному середовищі, самоорганізуються в біліпідний шар (БЛС) - подвійний шар, за рахунок властивості амфіпатічності, причому гідрофільні головки молекул ліпідів спрямовані назовні до водного середовища, а їх гідрофобні хвости - всередину шару. БЛС завжди замикається сам на себе. Такий варіант організації ліпідів вважається термодинамічно стійким.
Ліпіди постійно обертаються латералиго, горізонтальноі навіть можуть зрідка переходити з одного ліпідного шару в інший (так зване «шльопанці» переміщення). Чим швидше рухаються ліпіди, тим більше рідинна (текуча) мембрана і навпаки. Встановлено також, що чим довше хвости ліпідів, тим твердіше мембрана і навпаки. На ступінь рідинних впливає ступінь насиченості жірнихкіслот в хвостах ліпідів: ненасичені ліпіди підвищують рідинні, а насичені ліпіди роблять її більш твердою. Крім того, температура, тиск і інші зовнішні чинники впливають на поведінку ліпідів іізменяют властивості мембран.
Наведені вище факти дозволяють говорити про регуляторну роліліпідов в клітинах, вони регулюють рідинний мембрани і, тим самим, ефективно впливають на транспорт речовин через ПАК. Крім того, ліпіди впливають на активність мембранних білків клітини.
Залежно від розташування білків щодо БЛС розглядають різні моделі будови мембран:
- бутербродна (або модель сендвіча);
- модель ліпопротеїнового килимка;
- рідинно-мозаїчна модель.
У бутербродної моделі білки суцільним шаром розташовані над і під БЛС. Таке розташування білків в мембрані зажадало б від клітини величезних витрат енергії для забезпечення транспорту речовин. У моделі ліпопротеїнового килимка молекули білків і ліпідів переплетені, як нитки в килимку. Така будова має внутрішня мембрана мітохондрій, що володіє дуже низькою проникністю для різних речовин.
І, нарешті, загальновизнаною, універсальної є жідкостномозаічная модель будови мембран. Основу цієї моделі мембранисоставляет біліпідний шар, в який як мозаїка вкраплені молекулибелков. Мембранні білки поділяються на два види: периферичні інтегральні.
Периферичні білки (ПБ) пов'язані з головками ліпідовслабимі електростатичними зв'язками і не утворюють сплошногослоя. Вони по суті не є білками плазмолеми (ПЛ), а связиваютее з надмембранний або субмембранним комплексами. ПБ легко можноудаліть з ПЛ, не порушивши її цілісності.
Основну роль в організації ПЛ грають інтегральні білки (ІБ), пов'язані з ліпідами міцними ковалентними зв'язками. Як правило, ІБчастічно занурені в ПЛ, або пронизують БЛС наскрізь. ІБ нельзяудаліть з ПЛ, не зруйнувавши її. ІБ, в свою чергу, можна розділити на дві групи:
- трансмембранні (перетинають БЛС);
- нетрансмембранние (не перетинають БЛС, але ковалентно связанис ліпідами).
Трансмембранні ІБ можна поділити на дві групи. Первуюгруппу утворюють білки, які один або два рази перетинають БЛС ібільше частина їх молекул знаходиться над ПЛ. До них відносяться, наприклад, імуноглобуліни, ферменти пристінкового травлення в епітеліальнихклетках тонкого кишечника, рецептори клітин. Другаягруппа трансмембранних ІБ багато разів пронизує БЛС і утворює канал, через який здійснюється транспорт молекул і речовин.
1.2. Надмембранний апарат (гликокаликс)
До складу надмембранного апарату (НА) входить гликокаликс (власне надмембранний апарат) і похідні НА (клітинна стінка урастеній, грибів, хітин у членистоногих). Гликокаликс (ГК) структурносвязан з ПЛ, його компонентами є:
- вуглеводні залишки гліколіпідів і глікопротеїнів, образующіеПЛ;
- деякі полуінтегральние і периферичні білки ПЛ;
- вільні вуглеводи.
Вуглеводний компонент представлений олігосахарідним і полісахарідниміостаткамі молекул.
Білковий компонент включає в себе периферичні білки, ліпопротеїни і ацілпротеіни, розташовані над БЛС. До білкового компонентутакже відносять надмембранний домени інтегральних білків. Колічествотакіх білків сильно залежить від типу клітин. Наприклад, в НА епітеліальнихклеток кишечника знаходиться багато білків-ферментів прістеночногопіщеваренія, а в глікокаліксі еритроцитів майже немає білків, але багато вуглеводів.
Похідними НА є неклітинні структури, до складу которихвходят глікопротеїни і білки. До таких структур відносять базальниемембрани епітеліальних тканин, позаклітинний матрикс соедінітельнихтканей і клітинна стінка рослинних клітин.
1.3. Субмембранний опорно-скорочувальної апарат
Виділяють дві основні частини субмембранного опорно-скорочувального апарату (Соса):
- периферичний ділянку гіалоплазми;
- структурно оформлену опорно-скоротливу систему (ОСС), розташовану в гіалоплазме.
Периферична гіалоплазма - це водне середовище з іонами, небольшімімолекуламі цукрів, амінокислот і відносно великими молекуламібелков. Периферична гіалоплазма виконує роль мікросредидля ОСС. Опорно-сократительная система локалізована в периферичної гіалоплазме і включає в себе тонкі фібрили, мікрофібрили, промежуточниефіламенти і мікротрубочки.
Тонкі фібрили (ТФ) представляють собою нитки діаметром 2-4 нм.Оні складаються з різних фібрилярних білків. ТФ виконують разнообразниефункціі, наприклад, беруть участь в утворенні цитоскелета, связиваютмежду собою інші елементи ОСС (мікрофібрили, промежуточниефіламенти і мікротрубочки).
Мікрофібрили (МФ). або актин-міозіновая мікрофібрілярнаясістема - це ниткоподібні структури, діаметром 5-7 нм. Функції МФ:
- забезпечують скорочення м'язових волокон;
- беруть участь в пересуванні білків ПЛ в клітці;
- змінюють конфігурацію ПАК;
- захищають клітини від осмотичного тиску;
- беруть участь в утворенні цитоскелета;
- беруть участь в утворенні клітинних контактів в многоклеточноморганізме;
- задіяні в транспорті речовин через ПАК;
- здійснюють розподіл цитоплазми (цитокинез).
Частина МФ складається з скоротних білків актину, інша частина - ізміозінов.Основное властивість актину - здатність до полімеризації деполимеризации. Глобули актину (мономерна форма -G-актин) в присутності іонів Mg та АТФ збираються в протофібрілли (полімерна форма), які об'єднуються по дві і утворюють фібріллярнийактін (F-актин). Формування фібрил - це полярний процес.
На одному кінці фібрила добудовується, і цей процес називається полімеризацією, а на іншому кінці фібрила розбирається - відбувається деполимеризация. Залежно від співвідношення швидкостей цих процесів актинові МФ можуть подовжуватися або скорочуватися.
В МФ виявлені актінсвязивающіе білки. До них відносяться, такзвані, якірні білки. Дефекти в його структуревизивают порушення скорочувальної функції м'язових клітин (спадкова хвороба миодистрофия Дюшенна). Міозіновие МФ утворені високомолекулярними руховими білками, які характеризуються значною варіабельністю, як у представників різних видів, так і в межах одного організму. У клітинах тварин розрізняють два типи міозину: м'язовий і нем'язові. У хребетних тварин м'язовий міозин міститься в поперечно мускулатури і міокарді, а нем'язові - в самих різних клітинах і гладкої мускулатури.
Відомі три види білка міозину:
- міозин I ( «одноголовний миозин»);
- міозин II ( «двухголовний» міозин);
- міозин III (різновид міозину II).
Більш універсальним і краще вивченим є міозин II. Вони утворюють паличкоподібну хвостову частину - стрижень і двеглобулярние головки. Головна функція стрижня - формування миозинових филаментов. У кожній з головок знаходиться АТФ-азний центри кілька актінсвязивающіх центрів. У нем'язові клітинах і клеткахгладкой мускулатури утворюються тонкі міозіновие філаменти. Прицьому стрижні двох молекул міозину II шикуються хвіст в хвост.В скелетних м'язах і м'язах серця утворюються товсті міозіновиефіламенти (всі головки спрямовані назовні, а все стрижні всередину).
Міозин I має одну глобулярную головку і більш короткий стрижень, тому ці молекули не взаємодіють один з одним. Міозин Iобнаружен в мікроворсинки епітелію тонкої кишки. Ці фібріллипрікрепляются до ПЛ і, як вважають, разом з Актинові МФ могутізменять висоту мікроворсинок.
Міозин III, хоча і є різновидом міозину II, що не способенформіровать філаменти. Роздвоєний у вигляді букви V кінець молекуливстраівается в мембранний пухирець і забезпечує рух последнеговдоль актінових МФ.
Мікрофібрили утворюють в ОСС два види структур:
Мережа МФ розташована на всьому протязі ПЛ. Нитки натягу є пучки МФ. Вони з'єднуються з білками ПЛ і запобігають розрив ПЛ під дією осмотичного шоку.
Проміжні філаменти (ПФ) - це тонкі ниткоподібні структури, діаметр яких 10 нм. Вони утворені білками, головним свойствомкоторих є стійкість до фізичних і хімічних факторам.Для них характерна крайня специфічність. Так, наприклад, в епітеліальнихклетках ПФ утворені кератином і називаються тонофібрілли, внервних клітинах - трьома різними білками і називаються нейрофібрілли.В м'язової тканини - білки десмін. ПФ також утворюються шляхом полімеризації.
Функції проміжних філаментів:
- опорна;
- утворюють цитоскелет;
- беруть участь в утворенні клітинних контактів;
- є сполучною ланкою між ПАК, цитоплазмой і ядром.
ПФ є компонентом не тільки Соса, але і цитоплазми, і ядра формують таким же чином єдиний цитоскелет клітини. Нарушеніесборкі ПФ, їх кількості в клітці, призводить до серйозних патологій, таких, наприклад, як внутрішньоутробної загибелі плоду, порушення работиклеток серцевого м'яза, недоумства і інших хвороб.
Микротрубочки (МТ) - це порожнисті білкові структури діаметром
20 нм. Збірка МТ відбувається шляхом полімеризації глобулярних белковтубулінов. Відомо три види тубулінів: а, р, у. Для полімеризації етіхбелков необхідні ГТФ і іони Mg.Полімерізація призводить до формування МТ, що складається з 13 тубулінових протофіламентов. Вона подовжується путемпрісоедіненія нових гетеродімери до кінців. Подовження МТ осуществляетсяна обох кінцях, але з різною швидкістю, тому різні конциМТ позначають як «плюс-кінець» (швидко зростаючий) і «мінус-кінець» (повільно зростаючий).
На процеси полімеризації і деполімеризації впливають фізичні хімічні чинники. Наприклад, підвищення тиску і поніженіетемператури викликає руйнування МТ, що необхідно враховувати в случаяхдлітельного переохолодження. Алкоголь, колхіцин (растітельнийалкалоід) блокують полімеризацію і викликають деполимеризацию МТ, що може стати причиною нерозходження хромосом при діленні клітин.
Збірка МТ починається в цитоплазмі в центрах організації МТ (ЦОМТ). Універсальним ЦОМТ є центросома (містить у-тубулін). Крім транспорту мембранних бульбашок усередині клітини, МТ участвуютв цитозі (транспорті речовин в клітку і з клітки) Ще однією функцією МТ є опорна функція. Вони беруть участь в утворенні цитоскелета і визначають форму клітин. Крім того, МТучаствуют в освіті контактів між клітинами в многоклеточноморганізме, і з МТ будуються нитки веретена поділу.
Отже, основні функції мікротрубочок: