Серед органічних речовин клітини білки стоять на першому місці як за кількістю (10 - 12% від загальної маси клітини), так і за значенням. Білки являють собою високомолекулярні полімери (з молекулярною масою від 6000 до 1 млн. І вище), мономерами яких є амінокислоти. Живими організмами використовується 20 амінокислот, хоча їх існує значно більше. До складу будь-якої амінокислоти входить аминогруппа (-NH2), що володіє основними властивостями, і карбоксильная група (-СООН), що має кислотні властивості. Дві амінокислоти з'єднуються в одну молекулу шляхом встановлення зв'язку HN-CO з виділенням молекули води. Зв'язок між аміногрупою однієї амінокислоти і карбоксилом інший називається пептидного. Білки являють собою поліпептиди, що містять десятки і сотні амінокислот. Молекули різних білків відрізняються один від одного молекулярної масою, числом, складом амінокислот і послідовністю розташування їх у поліпептидного ланцюга. Тому зрозуміло, що білки відрізняються величезною різноманітністю, їх кількість у всіх видів живих організмів оцінюється числом 1010 - 1012.
Ланцюг амінокислотних ланок, з'єднаних ковалентно пептидними зв'язками в певній послідовності, називається первинною структурою білка. У клітинах білки мають вигляд спірально закручених волокон або кульок (глобул). Це пояснюється тим, що в природному білку полипептидная ланцюжок покладена строго певним чином в залежності від хімічної будови входять в її склад амінокислот.
Спочатку поліпептидний ланцюг згортається в спіраль. Між атомами сусідніх витків виникає тяжіння і утворюються водневі зв'язки, зокрема, між NH- і СО групами, розташованими на сусідніх витках. Ланцюжок амінокислот, закручена у вигляді спіралі, утворює вторинну структуру білка. В результаті подальшої укладання спіралі виникає специфічна для кожного білка конфігурація, звана третинну структуру. Третинна структура обумовлена дією сил зчеплення між гідрофобними радикалами, які є в деяких амінокислот, і ковалентними зв'язками між SH- групами амінокислоти цистеїну (S-S- зв'язку). Кількість амінокислот гідрофобними радикалами і цистеїну, а також порядок їх розташування в поліпептидного ланцюжку специфічні для кожного білка. Отже, особливості третинної структури білка визначаються його первинною структурою. Біологічну активність білок проявляє тільки у вигляді третинної структури. Тому заміна навіть однієї амінокислоти в поліпептидному ланцюжку може привести до зміни конфігурації білка і до зниження або втрати його біологічної активності.
У деяких випадках білкові молекули об'єднуються один з одним і можуть виконувати свою функцію тільки у вигляді комплексів. Так, гемоглобін - це комплекс з чотирьох молекул і тільки в такій формі здатний приєднувати і транспортувати О. подібні агрегати являють собою четвертинних структуру білка.
За своїм складом білки діляться на два основні класи - прості і складні. Прості білки складаються тільки з амінокислот нуклеїнові кислоти (нуклеотиди), ліпіди (ліпопротеїди), Ме (Металопротеїни), Р (фосфопротеіди).
Функції білків в клітині надзвичайно різноманітні. Одна з найважливіших - будівельна функція: білки беруть участь в утворенні всіх клітинних мембран і органоїдів клітини, а також внутрішньоклітинних структур. Виключно важливе значення має ферментативна (каталітична) роль білків. Ферменти прискорюють хімічні реакції, що протікають в клітині, в 10ки і 100ні мільйонів разів. Рухова функція забезпечується спеціальними скоротливі білками. Ці білки беруть участь у всіх видах рухів, до яких здатні клітини та організми: мерехтіння війок і биття джгутиків у найпростіших, скорочення м'язів у тварин, рух листя у рослин і ін. Транспортна функція білків полягає в приєднанні хімічних елементів (наприклад, гемоглобін приєднує О) або біологічно активних речовин (гормонів) і перенесення їх до тканин і органів тіла. Захисна функція виражається у формі вироблення особливих білків, званих антитілами, у відповідь на проникнення в організм чужорідних білків або клітин. Антитіла зв'язують і знешкоджують чужорідні речовини. Білки відіграють важливу роль як джерела енергії. При повному розщепленні 1г. білків виділяється 17,6 кДж (
Спектри електромагнітного випромінювання атома
Радіохвилі і радарний випромінювання в тому випадку, коли відбувається зміна спина атома або ядра. Інфрачервоне - за рахунок коливань атомів в молекулі. Видиме, ультрафіолетове - за рахунок квантових переходів зовнішніх електронів атома з возбу.
розмноження китоподібних
Більшість китоподібних розмножується через 2 роки. Вагітність у різних видів триває від 10 до 16 місяців. Далеко мігруючі види (полосатики) народять головним чином взимку у відносно теплих водах, а не вчиняють великих Мігро.
значення
Розмноження кишковопорожнинних здійснюється як безстатевим, так і статевим способом. Багато кишковопорожнинні роздільностатеві, але зустрічаються і гермафродити. Розвиток одних кишковопорожнинних пряме, а в циклі розвитку інших присутній лічіноч.