Найважливішу роль в регуляції змісту Са2 + в крові грає паратгормон. Він підвищує рівень Са2 + в крові в результаті впливу на кишечник, кістки і нирки. Паратгормон підвищує швидкість розчинення кістки, тобто вимивання з неї як органічних так і неорганічних компонентів, що забезпечує перехід кальцію в позаклітинне рідина і його надходження в кров. Паратгормон знижує виведення кальцію з сечею, стимулюючи його реабсорбцію, причому під впливом паратгормону рівень реабсорбції Са2 + з первинної сечі може досягати 98 і більше відсотків. Паратгормон стимулює також утворення в нирках 1,25дігідроксіхолекальціферола, непрямим чином через напрацювання цього похідного вітаміну Д збільшуючи ефективність всмоктування кальцію в кишечнику.
Кальцитонін, що виділяється парафоллікулярнимі Кклеткамі щитовидної залози, гальмує резорбцію матриксу кістки і тим самим знижує вивільнення з кістки кальцію і фосфату. Одночасно кальцитонін справляє стимулювальний ефект на надходження в клітини кістки і періостальних рідина фосфату, що супроводжується і входом в них кальцію. Спільна дія цих механізмів і призводить до результуючому ефекту зниження вмісту Са2 + в крові.
Основним ефектом кальцитріолу є стимуляція всмоктування Са2 + в кишечнику
Обмін неорганічного фосфору в організмі контролюється гормонами: паратгормоном, кальцитонином і кальцитріолом. Паратгормон, під дією якого стимулюється резорбція кістки, викликає мобілізацію фосфору з кісткової тканини, в той же час паратгормон пригнічує реабсорбцію фосфатів у канальцевом апараті нефронів. Кальцитонін, навпаки, стимулює вхід фосфату в периостальна рідина і клітини кістки, сприяючи тим самим відкладенню фосфату разом з кальцієм в кістковій тканині. Кальцитриол підсилює всмоктування неорганічного фосфату в кишечнику, він також впливає на відкладення фосфору в кістковій тканині, проте механізм останнього ефекту залишається не з'ясованим.
Гіпокальціємія стимулює секрецію ПТГ і тим самим збільшує продукцію кальцитріолу. В результаті збільшується мобілізація кальцію і фосфатів з кісток, їх надходження з кишечника. Надлишок фосфатів виводиться з сечею (ПТГ надає фосфатуріческое дію), а реабсорбція кальцію в ниркових канальцях зростає, і концентрація його в крові нормалізується. Гипофосфатемия супроводжується посиленням секреції тільки кальцитріолу. Збільшення під дією кальцитріолу його концентрації в плазмі призводить до зниження секреції ПТГ. Гипофосфатемия призводить до стимуляції абсорбції фосфату і кальцію в кишечнику. Надлишок кальцію виводиться із сечею, так як кальцитриол підсилює реабсорбцію кальцію в незначній мірі (у порівнянні з ПТГ). В результаті описаних процесів нормальна концентрація фосфату в плазмі крові відновлюється незалежно від концентрації кальцію.
Волокнисті структури сполучної тканини. Колаген як головний білок колагенових волокон. особливості амінокислотного складу і структурної організації молекули тропоколагену. структура генового волокна. Різноманіття типів колагену.
У міжклітинному матриксі знаходяться 2 типу волокнистих структур: колагенові і еластинових волокна. Основним їх компонентом є нерозчинний білок КОЛАГЕН. Молекула тропоколагену це білок колаген. КОЛАГЕН - складний білок, відноситься до групи глікопротеїнів, має четвертинних структуру, його молекулярна маса становить 300 kDa. Становить 30% від загальної кількості білка в організмі людини. Його фібрилярна структура - це спіраль, що складається з 3-х альфа-ланцюгів. Виявлено близько 30 різних видів ланцюгів розрізняються по амінокислотний склад. Поєднання а-ланцюгів дозволяє формувати різні типи колагену. Не розчиняється в воді, сольових розчинах, в слабких розчинах кислот і лугів. Це пов'язано з особливостями первинної структури колагену. У коллагене 70% амінокислот є гідрофобними. Амінокислоти по довжині поліпептидного ланцюга розташовані групами (тріадами), подібними один з одним за будовою, що складаються з трьох амінокислот. Кожна третя амінокислота в первинній структурі колагену - це гліцин. амінокислотні групи в поліпептидного ланцюга багаторазово повторюються. Незвичайна і вторинна структура колагену: крок одного витка спіралі становлять лише 3 амінокислоти (навіть трохи менше, ніж 3), а не 3.6 амінокислоти на 1 виток, як це спостерігається у інших білків. Така щільна упаковка спіралі пояснюється присутністю гліцину. Ця особливість визначає вищі структури колагену. Молекула колагену побудована з 3-х ланцюгів і являє собою потрійну спіраль. Ця потрійна спіраль складається з 2-х альфа-1-ланцюгів і однієї альфа-2-ланцюга. У кожній ланцюга 1.000 амінокислотних залишків. Ланцюги паралельні і мають незвичайну укладку в просторі: зовні розташовані всі радикали гідрофобних амінокислот. Відомо кілька типів колагену, що розрізняються генетично.
73. співвідношення води, орган ......