Білки - основа специфічності
Одна з найбільш чудових особливостей життя полягає в тому, що всі живі істоти характеризуються спільністю будови клітин і відбуваються в них процесів. Однак вони мають і дуже багато відмінностей. Навіть особини одного виду розрізняються по деяких властивостях і ознаках: морфологічним, фізіологічним, біохімічним. В кінцевому рахунку схожість і відмінність організмів визначається набором білків. Кожен вид рослин і тварин має особливий, тільки йому властивий набір білків, т. Е. Білки є основою видової специфічності. Деякі білки, що виконують однакові функції, можуть мати однакову будову у різних видів. Наприклад, інсулін - гормон підшлункової залози, який регулює кількість цукру в крові, однаковий у собаки і у людини. Однак багато білків, виконуючи одну і ту ж функцію, дещо відрізняються за будовою у різних представників одного і того ж виду. Прикладом можуть служити білки груп крові у людини. Така різноманітність білків обумовлює індивідуальну специфічність організмів. На землі немає двох людей, у яких все білки були б однаковими. Відомо, що в еритроцитах (червоних кров'яних клітинах дисковидной форми) міститься гемоглобін. який доставляє кисень до всіх клітин тіла. Гемоглобін складається з железосодержащего пігменту - гема і білка глобіну.
При вивченні структури гемоглобіну еритроцитів крові людини виявили, що кожна білкова молекула складається з чотирьох поліпептидних ланцюгів (2 альфа і 2 бета-ланцюга). Встановивши первинну структуру білка, т. Е. Послідовність амінокислот в кожному ланцюзі, з'ясували також, за допомогою яких зв'язків між R-групами (радикалами амінокислот) утворюється його третинна і четвертинна структура. Всі здорові люди мають гемоглобін з однаковою первинної і просторовою структурою. У людей, які страждають серпоподібноклітинної анемією - важке спадкове захворювання, еритроцити схожі не на диски, як зазвичай, а на серпи (рис. 39). Така зміна форми клітин відбувається через відмінності первинної структури гемоглобіну у хворих людей. У Беа-ланцюга нормального гемоглобіну на шостому місці від NH2-кінці коштує глутамінова кислота. При серповидноклеточной анемії вона замінена на амінокислоту валін (рис. 40). З 574 амінокислот, що входять до складу гемоглобіну, замінені тільки дві (по одній в кожній бета-ланцюга). Але це призводить до істотної зміни третинної і четвертинної структури білка і, як наслідок, до зміни форми і порушення функції еритроцита. Серповидні еритроцити погано справляються зі своїм завданням - перенесенням кисню. На цьому прикладі ми бачимо, що форма і функції клітин залежать від структури входять до їх складу білків.
випадковий малюнок
Увага! Інформація на сайті
призначена виключно для освітніх
і наукових цілей