олігомерного білок
Олігомерного білок - білок, що складається з двох або декількох поліпептидних ланцюгів. [1]
Гемоглобін - олігомерного білок. який складається з чотирьох субодиниць. Субодиниці а й р в третинної структурі вельми нагадують молекулу міоглобіну. При зв'язуванні першої молекули О2 відбувається втягування атома заліза в площину тема. В результаті крива зв'язування кисню гемоглобіну має S-подібний вигляд. Такий тип залежності визначається кооперативним (спільним) дією всіх субодиниць в інтересах цілої молекули гемоглобіну. Очевидно, що оксигемоглобін буде віддавати О2, а міоглобін його пов'язувати. Спорідненість гемоглобіну до О2 характеризується величиною Р5о - значення / Ю2, при якому спостерігається напівнасичення гемоглобіну киснем. Значення Р50 завжди перевищує значення / Ю2 в периферичних тканинах. Наприклад, Р50 для HbAj становить 26 мм рт. ст. а для фетального HbF - 20 мм рт. ст. Завдяки цій різниці гемоглобін F плода відбирає кисень у НЬА (плацентарної крові матері. Після народження HbF повинен втратити свою функцію, так як, володіючи більш високою спорідненістю до кисню, він гірше звільняє його в тканинах. [2]
Під четвертичной структурою розуміють побудову олігомерного білка з певного комплексу декількох поліпептидних ланцюгів. Асоціація двох або декількох поліпептидних ланцюгів відбувається під дією міжмолекулярних взаємодій між полярними, іонізіруемимі і неполярними бічними групами за допомогою диполь-дипольних взаємодій, водневих зв'язків, гідрофобних взаємодій і освіти іонних пар. У виняткових випадках четвертичная структура також стабілізується дисульфідними містками. [3]
Якщо деякі або всі субодиниці ідентичні, для кодування олігомерного білка потрібно значно менше генетичного матеріалу, ніж для кодування окремої гігантської поліпептидного ланцюга. Незважаючи на те що ізольовані субодиниці багатьох олігомерних білків нефункціональні [89, 90], такі субодиниці несуть всю інформацію, необхідну для самооб'єднання і освіти функціональної одиниці. Це дозволяє скоротити ділянку ДНК (або РНК), що кодує білок даної функції. [4]
Якщо прибрати денатурує агент, то можливе відновлення слабких зв'язків, а отже, олігомерного білка і його функцій. [5]
Посттрансляційна модифікація білка включає наступні процеси: хімічну модифікацію білка (часто відсутня) - метилювання по аминогруппе лізину і аргініну, фос-форілірованіе по ОН-групі серина, окислення лізину, проліну і ін .; зв'язування простетичної групи; зв'язування між собою субодиниць олігомерного білка; частковий протеоліз. Наприклад, ттосттрансляціонная модифікація при біосинтезі глікопротеїнів відбувається наступним чином. Полісоми пов'язані із зовнішньою поверхнею мембрани ЕПР клітин через велику субодиницю рибосоми. [6]
Це була перша послідовність, встановлена для олігомерного білка. [8]
Олігомерні глобулярні білки, що містять дві або більше число поліпептидних ланцюгів, являють собою більші в порівнянні з одноцепо-Чечня білками молекули з більш складною структурою, часто наділені регуляторними властивостями. Спосіб упаковки окремих поліпептидних ланцюгів (субодиниць) в молекулі олігомерного білка називається його четвертинної структурою. [10]
Олігомерними називаються білки, що містять дві або більше число поліпептидних ланцюгів. Поліпептидні ланцюги в олігомерних білках можуть бути або однаковими, або різними. З цією метою до N-кінцевим залишкам приєднують якусь підходящу хімічну мітку, наприклад, 2 4-динитро-фторбензол (розд. Олігомерного білок. Складається з чотирьох поліпептидних ланцюгів, скажімо гемоглобін, повинен мати чотири N-кінцевих залишку, по одному на кожну ланцюг. У молекулі інсуліну є два ланцюги, пов'язані один з одним ковалентними поперечними зв'язками. [11]
Сторінки: 1