Головну роль у формуванні ефектів інсуліну голок-рает фосфорилирование внутрішньоклітинних білків-субстратів інсулінового рецептора (IRS), основним з яких являє-ся IRS-1.
Рецептор до інсуліну має тірозінкіназной актив-ністю. Він складається з двох # 945; -субодиниці і двох # 946; -субодиниці, які пов'язані між собою дисульфідними свя-зямі і нековалентними взаємодіями.
На поверхні мембрани знаходяться # 945; -субодиниці з доменом для зв'язування з інсуліном, # 946; -субодиниці прони-викликають бислой мембрани і не взаємодіють непосредст-венно з інсуліном.
Каталітичний центр тірозінкіназной активності знаходиться на внутрішньоклітинному домені знаходиться # 946; -субодиниці.
Взаємодія інсуліну з # 945; -субодиниці рецептора призводить до фосфорилювання # 946; -субодиниці рецептора, в такому стані вони здатні фосфорилювати інші внутрішньоклітинні білки, змінюючи тим самим їх функціо-нальна активність.
Фосфорилювання ИРФ-1 підвищує активність цього білка і дозволяє йому активувати різні цитозольні білки - ферменти.
Це проводить до активації декількох сигнальних шляхів і каскадів специфічних протеинкиназ (фосфолипаза Ср, Ras-білок, Raf-1 протеинкиназа, мітогенактівіруемие про-теінкінази (МАПКК, МАПК), А2), викликає фосфорилювання ферментів, факторів транскрипції (ПСАТ), забезпечуючи різноманіття ефектів інсуліну.
Ці процеси здійснюють каскадно.
В даний час встановлено, що один з цитозоль-них білків приєднується до вже фосфорильованій ре-рецепторами інсуліну. Утворився комплекс взаимодейст-яття з Ras-білком.
Активоване R-білок активує протеїн Raf-1.
Ця протеинкиназа активація протеїн МАПКК, МАПК, що в кінцевому рахунку викликає тривалі ефекти інсуліну через активацію ПСАТ.
Таким чином, інсулін реалізує свою дію через різні шляхи внутрішньоклітинного проведення сигналу. Імен-но це і забезпечує різноманіття ефектів інсуліну.