поліфункціональні ферменти

Поліфункціональні ферменти, або «мультиензимних поліпептиди» складають велику групу білків, структурною особливістю яких є організація окремих ділянок єдиної поліпептидного ланцюга в супербудинку, що несуть різні каталітичні функції. Це створює передумови для виникнення специфічних білок-білкових взаємодій, завдяки яким різні активні центри попліфункціонального ферменту можуть взаємодіяти в каталізі і піддаватися узгодженої аллостерічеськой регуляції. У багатьох випадках ферменти, об'єднані в єдину структуру, каталізують послідовні реакції метаболічного шляху: А → В → С; при цьому интермедиат В може нeпocpeдcтвeнно переноситися з активного центру першого ферменту, де він продукується, в активний цeнтр coceднeгo, дe він служить субстратом. Представником ферментів цього типу є триптофансинтетази.







Іноді «зчепленими» виявляються ферменти, що каталізують реакції, не такі безпосередньо один за одним, або ферменти, функцією яких є прискорення протилежно спрямованих реакцій. Важливим наслідком подібної структурної організації стає придбання біфункціонального ферментом здатності сприймати досить тонкі регуляторні сигнали, відповідаючи координованим зміною різних активностей.

Біфункціональні ферменти, що каталізують реакції одного метаболічного шляху







До цієї групи можна віднести ферменти, здатні каталізувати реакції, не такі безпосередньо один за одним, але об'єднані способностио регулюватися загальним ефектором. Дана обставина і визначає функціональний сенс їх об'єднання в єдину структуру. Одним з характерних представників ферментів цього типу є аспартокіназа - гомосеріндегідрогеназа (біосинтез L-треоніну в E-coli).

Біфункціональні ферменти, що каталізують протилежно спрямовані реакції

Особливістю ферментів цієї грyппи є поєднання в межах єдиної поліпептидного ланцюга двох супердоменов: 1. oтвeтственного за здійснення реакції ковалентного модифікації субстрату (як правило, білка); 2. каталізує реакцію відщеплення модифікатора. Обидві реакції незворотні; їх каталітичні механізми різні. У разі якщо субстратом є фермент, загальна схема реакцій така:

де: Е - фермент, R - речовина-модифікатор, M - частка, що модифікує фермент.

Реакція 1 каталізується першим доменом біфункціонального ферменту, реакція 2 - другим.

Типовим прикладом біфункціонального ферменту, що каталізує протилежно спрямовані реакції є фермент, який має важливе значення в регуляції глюконеогенезу, це фосфофрукто-2-кіназа-фруктозо-2,6-БІСФОСФАТАЗИ. Даний фермент біфункціонален, він володіє і фосфокіназной, і фосфатазной активностями, тобто він каталізує біосинтез і розпад потужного регулятора своєї ж активності - фруктозо-2,6-біс-фосфату:

поліфункціональні ферменти

Показано, що даний біфункціональний фермент в свою чергу регулюється шляхом сАМР-залежного фосфорилювання. Фосфорилювання призводить до збільшення фосфатазной активності і зниження фосфокіназной активності біфункціонального ферменту.

Для продовження скачування необхідно зібрати картинку:







Схожі статті