Хімія і хімічна технологія
Чотири особливості відрізняють ферменти від усіх інших каталізаторів. По-перше, ці біокаталізатори виключно ефективні. Нри оптимальних умовах більшість ферментативних реакцій протікає в 10 -10 разів швидше, ніж ті ж реакції за відсутності ферментів. Число оборотів (т. Е. Число молекул субстрату, що перетворюються за одну хвилину, на одну молекулу ферменту) для більшості ферментів дорівнює приблизно 1000, а в деяких випадках може перевищувати 10. Слід при цьому мати на увазі, що швидкість окремих стадій ферментативних реакцій лімітується дифузією реагентів або, у всякому разі, залежить від неї. Таким чином. багато хімічних реакцій. які зазвичай протікають тільки при високих температурах або тільки в сильно кислому або сильно лужному середовищі, у присутності відповідних ферментів можуть йти швидко і кількісно при кімнатній температурі і при значеннях pH, близьких до нейтрального. По-друге, для більшості ферментативних реакцій характерна висока специфічність як відносно природи каталізуються реакції, так і по відношенню до структури використовуваного субстрату. По-третє, коло реакцій, каталізуються ферментами, надзвичайно широкий. Ферменти каталізують реакції гідролізу, поліконденсації, окислення - відновлення, дегідрування, альдольно11 конденсації, реакції перенесення різних груп, а також ряд інших реакцій. Ми можемо, таким чином. сказати, що білки - каталізатори з виключно широким спектром дії. Нарешті, по-четверте, активність самих ферментів в клітці строго регулюється. Швидкість синтезу ферментів. а також їх кінцева концентрація знаходяться під генетичним контролем і регулюються за допомогою малих молекул ці малі молекули часто є субстратами або продуктами реакцій. каталізуються тими н е ферментами. Крім того, ферменти можуть існувати як в активній, так і в неактивній формі. причому швидкість і ступінь їх перетворення в кожному конкретному випадку залежить від властивостей навколишнього середовища. Майже всі біоло- [c.189]
Функції білків надзвичайно різноманітні. В організмі містяться тисячі різних білків. кожен з яких виконує тільки йому властиву роль. Білки-каталізатори. або ферменти, забезпечують протікання хімічних реакцій в клітині транспортні [c.406]
Підібрати концентрацію ферменту. при якій швидкість реакції була б пропорційна кількості доданого білка-каталізатора. Якщо подібна залежність не спостерігається, це може вказувати на присутність в препараті ферменту інгібітору або активатора, а також на можливу дисоціацію ферменту при розведенні на субодиниці, що володіють іншими кінетичними властивостями. ніж олігомер. [C.207]
Систематичне вивчення метаболічних реакцій становить одну з головних завдань біохімії. У цій книзі ми будемо розглядати ферменти тільки з загальної точки зору - як білки-каталізатори. Нас буде цікавити загальний механізм каталітичної дії. його зв'язок з своєрідною структурою макромолекули. Ми будемо вдаватися для прикладу до розгляду конкретних ферментів, залишаючи осторонь питання про значення каталізуються ними реакцій в життєдіяльності. [C.138]
Явище, завдяки якому можлива життя. це - каталіз, дія певних речовин, які прискорюють в тисячі разів хімічні реакції. а самі при цьому не змінюються. У хімічній промисловості каталізатори використовуються при крекінгу нафти. синтезі аміаку і при багатьох інших процесах. Організм з їх допомогою створює свої тканини і розщеплює харчові продукти до більш простих речовин так, як він це робить за чотири години з білками. Каталізатори в живих істотах називаються біокаталізаторами, або ферментами, і успіхи біології залежать від поглиблення наших знань про те, що вони собою представляють і як саме вони діють. [C.167]
Деякі коферменти, такі, як NAD + і NADP +, легко звільняються з комплексів з білками і забезпечують таким чином перенесення атомів водню від одного ферменту до іншого. У той же час багато коферменти, наприклад FAD, пов'язані міцніше і якщо навіть вивільняються з комплексу з білком-каталізатором. то дуже рідко. Групи гема нерідко ковалентно пов'язані з білками, наприклад з цитохромом с, і не можуть отщепа без руйнування ферменту. Дуже міцно пов'язані коферменти часто називають простетичної групами. проте різкого розмежування між простетичної групами і неміцно пов'язаними коферментами не існує. [C.186]
Що ж можна сказати про аденозинові фрагменті Тут у наявності витончена структура, запозичена у нуклеїнових кислот. Яка її функція в АТР як переносника фосфатних груп молекули АТР Принаймні частково відповідь полягає, по-видимому, в тому, що пекло-нозінмонофосфатний фрагмент (АМР) молекули є ручкою. за яку можуть вхопитися білки - каталізатори [c.189]
Більшість реакцій в живих організмах регулюється і направляється особливими білками -каталізатори, які називаються ферментами. Це дуже великі і складно влаштовані молекули. Для успішної роботи багатьох ферментів необхідні більш прості сполуки, наприклад вітаміни. Такі сполуки називаються коферментам. Для біосинтезу жирних кислот велике значення має так званий кофермепт А, який позначають зазвичай як КоА або Н8КоА (так як на кінці його молекули є група -8Н) [c.123]
Щ / Л ялинки в організмі виконують не тільки фер-ментатівние і гормональні функції. Крім білків -каталізатори, білків диригентів. є ще білки-захисники. обороняють організм від агресорів. [C.69]